Fator de Modificação do Complexo Substrato Enzimático Calculadora

✖A concentração de Inibidor é definida como o número de moles de inibidor presentes por litro de solução do sistema.ⓘ Concentração do Inibidor [I]			+10% -10%
✖A constante de dissociação do substrato enzimático é difícil de medir diretamente, uma vez que o complexo enzima-substrato tem vida curta e sofre uma reação química para formar o produto.ⓘ Constante de dissociação de substrato enzimático [K_i']			+10% -10%

✖O Fator Modificador do Substrato Enzimático é definido pela concentração do inibidor e a constante de dissociação do complexo enzima-substrato.ⓘ Fator de Modificação do Complexo Substrato Enzimático [α^']

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Fator de Modificação do Complexo Substrato Enzimático Solução

ETAPA 0: Resumo de pré-cálculo

Fórmula Usada

Fator de Modificação de Substrato de Enzima = 1+(Concentração do Inibidor/Constante de dissociação de substrato enzimático)
α^' = 1+(I/K_i')
Esta fórmula usa 3 Variáveis

Variáveis Usadas

Fator de Modificação de Substrato de Enzima - O Fator Modificador do Substrato Enzimático é definido pela concentração do inibidor e a constante de dissociação do complexo enzima-substrato.
Concentração do Inibidor - (Medido em Mol por metro cúbico) - A concentração de Inibidor é definida como o número de moles de inibidor presentes por litro de solução do sistema.
Constante de dissociação de substrato enzimático - (Medido em Mol por metro cúbico) - A constante de dissociação do substrato enzimático é difícil de medir diretamente, uma vez que o complexo enzima-substrato tem vida curta e sofre uma reação química para formar o produto.

ETAPA 1: Converter entrada (s) em unidade de base

Concentração do Inibidor: 9 mole/litro --> 9000 Mol por metro cúbico (Verifique a conversão aqui)
Constante de dissociação de substrato enzimático: 15 mole/litro --> 15000 Mol por metro cúbico (Verifique a conversão aqui)

ETAPA 2: Avalie a Fórmula

Substituindo valores de entrada na fórmula

α^' = 1+(I/K_i') --> 1+(9000/15000)

Avaliando ... ...

α^' = 1.6

PASSO 3: Converta o Resultado em Unidade de Saída

1.6 --> Nenhuma conversão necessária

RESPOSTA FINAL

1.6 <-- Fator de Modificação de Substrato de Enzima

(Cálculo concluído em 00.020 segundos)

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Créditos

Criado por Prashant Singh

KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai

Prashant Singh criou esta calculadora e mais 700+ calculadoras!

Verificado por Prerana Bakli

Universidade do Havaí em Mānoa (UH Manoa), Havaí, EUA

Prerana Bakli verificou esta calculadora e mais 1600+ calculadoras!

< Cinética Enzimática Calculadoras

Taxa de Reação Inicial dada Constante de Taxa Catalítica e Concentração Inicial de Enzima

LaTeX Vai Taxa de Reação Inicial = (Constante de taxa catalítica*Concentração Inicial de Enzima*Concentração de Substrato)/(Michaelis Constant+Concentração de Substrato)

Taxa de Reação Inicial em Baixa Concentração de Substrato

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Taxa de Reação Inicial na Equação cinética de Michaelis Menten

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Taxa de Reação Inicial em termos de Baixa Concentração de Substrato da Taxa Máxima

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Taxa de Reação Inicial dada a Constante de Taxa de Dissociação

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Fator de Modificação do Complexo Substrato Enzimático

LaTeX Vai Fator de Modificação de Substrato de Enzima = 1+(Concentração do Inibidor/Constante de dissociação de substrato enzimático)

Taxa Inicial do Sistema dada Constante de Taxa e Concentração do Complexo Substrato Enzimático

LaTeX Vai Taxa de reação inicial dada RC = Constante de Taxa Final*Concentração do Complexo Substrato Enzimático

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Fator de Modificação do Complexo Substrato Enzimático Fórmula

LaTeX Vai

Fator de Modificação de Substrato de Enzima = 1+(Concentração do Inibidor/Constante de dissociação de substrato enzimático)
α^' = 1+(I/K_i')

Quais são os fatores modificadores da enzima?

Fatores como pH, temperatura, efetores e inibidores modificam a conformação da enzima, alterando sua atividade catalítica.

O que é inibição competitiva?

Na inibição competitiva, o substrato e o inibidor não podem se ligar à enzima ao mesmo tempo, conforme mostrado na figura à direita. Isso geralmente resulta do inibidor ter uma afinidade para o sítio ativo de uma enzima onde o substrato também se liga; o substrato e o inibidor competem pelo acesso ao sítio ativo da enzima. Este tipo de inibição pode ser superado por concentrações suficientemente altas de substrato (Vmax permanece constante), ou seja, superando o inibidor. No entanto, o Km aparente aumentará à medida que é necessária uma concentração maior do substrato para atingir o ponto Km, ou metade do Vmax. Os inibidores competitivos são frequentemente semelhantes em estrutura ao substrato real.

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