Fator de Modificação do Complexo Substrato Enzimático na Equação de Michaelis Menten Solução

ETAPA 0: Resumo de pré-cálculo
Fórmula Usada
Fator de Modificação de Substrato de Enzima = (((Taxa máxima*Concentração de Substrato)/Taxa de Reação Inicial)-(Fator de Modificação Enzimática*Michaelis Constant))/Concentração de Substrato
α' = (((Vmax*S)/V0)-(α*KM))/S
Esta fórmula usa 6 Variáveis
Variáveis Usadas
Fator de Modificação de Substrato de Enzima - O Fator Modificador do Substrato Enzimático é definido pela concentração do inibidor e a constante de dissociação do complexo enzima-substrato.
Taxa máxima - (Medido em Mole por Metro Cúbico Segundo) - A Taxa Máxima é definida como a velocidade máxima alcançada pelo sistema na concentração de substrato saturado.
Concentração de Substrato - (Medido em Mol por metro cúbico) - A Concentração de Substrato é o número de moles de substrato por litro de solução.
Taxa de Reação Inicial - (Medido em Mole por Metro Cúbico Segundo) - A taxa de reação inicial é definida como a velocidade inicial na qual uma reação química ocorre.
Fator de Modificação Enzimática - O Fator Modificador Enzimático é definido pela concentração do inibidor e as constantes de dissociação da enzima.
Michaelis Constant - (Medido em Mol por metro cúbico) - A Constante de Michaelis é numericamente igual à concentração de substrato na qual a taxa de reação é metade da taxa máxima do sistema.
ETAPA 1: Converter entrada (s) em unidade de base
Taxa máxima: 40 mol / litro segundo --> 40000 Mole por Metro Cúbico Segundo (Verifique a conversão ​aqui)
Concentração de Substrato: 1.5 mole/litro --> 1500 Mol por metro cúbico (Verifique a conversão ​aqui)
Taxa de Reação Inicial: 0.45 mol / litro segundo --> 450 Mole por Metro Cúbico Segundo (Verifique a conversão ​aqui)
Fator de Modificação Enzimática: 5 --> Nenhuma conversão necessária
Michaelis Constant: 3 mole/litro --> 3000 Mol por metro cúbico (Verifique a conversão ​aqui)
ETAPA 2: Avalie a Fórmula
Substituindo valores de entrada na fórmula
α' = (((Vmax*S)/V0)-(α*KM))/S --> (((40000*1500)/450)-(5*3000))/1500
Avaliando ... ...
α' = 78.8888888888889
PASSO 3: Converta o Resultado em Unidade de Saída
78.8888888888889 --> Nenhuma conversão necessária
RESPOSTA FINAL
78.8888888888889 78.88889 <-- Fator de Modificação de Substrato de Enzima
(Cálculo concluído em 00.004 segundos)

Créditos

Creator Image
Criado por Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh criou esta calculadora e mais 700+ calculadoras!
Verifier Image
Verificado por Prerana Bakli
Universidade do Havaí em Mānoa (UH Manoa), Havaí, EUA
Prerana Bakli verificou esta calculadora e mais 1600+ calculadoras!

Equação Cinética de Michaelis Menten Calculadoras

Constante de Michaelis dada Constante de Taxa Catalítica e Concentração Inicial de Enzima
​ LaTeX ​ Vai Michaelis Constant = (Concentração de Substrato*((Constante de taxa catalítica*Concentração Inicial de Enzima)-Taxa de Reação Inicial))/Taxa de Reação Inicial
Taxa máxima do sistema da equação Michaelis Menten Kinetics
​ LaTeX ​ Vai Taxa máxima = (Taxa de Reação Inicial*(Michaelis Constant+Concentração de Substrato))/Concentração de Substrato
Concentração de Substrato da Equação Cinética de Michaelis Menten
​ LaTeX ​ Vai Concentração de Substrato = (Michaelis Constant*Taxa de Reação Inicial)/(Taxa máxima-Taxa de Reação Inicial)
Constante de Michaelis da equação cinética de Michaelis Menten
​ LaTeX ​ Vai Michaelis Constant = Concentração de Substrato*((Taxa máxima-Taxa de Reação Inicial)/Taxa de Reação Inicial)

Fator de Modificação do Complexo Substrato Enzimático na Equação de Michaelis Menten Fórmula

​LaTeX ​Vai
Fator de Modificação de Substrato de Enzima = (((Taxa máxima*Concentração de Substrato)/Taxa de Reação Inicial)-(Fator de Modificação Enzimática*Michaelis Constant))/Concentração de Substrato
α' = (((Vmax*S)/V0)-(α*KM))/S

O que é inibição competitiva?

Na inibição competitiva, o substrato e o inibidor não podem se ligar à enzima ao mesmo tempo, conforme mostrado na figura à direita. Isso geralmente resulta do inibidor ter uma afinidade pelo sítio ativo de uma enzima onde o substrato também se liga; o substrato e o inibidor competem pelo acesso ao sítio ativo da enzima. Este tipo de inibição pode ser superado por concentrações suficientemente altas de substrato (Vmax permanece constante), ou seja, superando o inibidor. No entanto, o Km aparente aumentará à medida que é necessária uma concentração maior do substrato para atingir o ponto Km, ou metade do Vmax. Os inibidores competitivos são frequentemente semelhantes em estrutura ao substrato real.

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