Fator de Modificação da Enzima na Equação de Michaelis Menten Solução

ETAPA 0: Resumo de pré-cálculo
Fórmula Usada
Fator de Modificação Enzimática = (((Taxa máxima*Concentração de Substrato)/Taxa de Reação Inicial)-(Fator de Modificação de Substrato de Enzima*Concentração de Substrato))/Michaelis Constant
α = (((Vmax*S)/V0)-(α'*S))/KM
Esta fórmula usa 6 Variáveis
Variáveis Usadas
Fator de Modificação Enzimática - O Fator Modificador Enzimático é definido pela concentração do inibidor e as constantes de dissociação da enzima.
Taxa máxima - (Medido em Mole por Metro Cúbico Segundo) - A Taxa Máxima é definida como a velocidade máxima alcançada pelo sistema na concentração de substrato saturado.
Concentração de Substrato - (Medido em Mol por metro cúbico) - A Concentração de Substrato é o número de moles de substrato por litro de solução.
Taxa de Reação Inicial - (Medido em Mole por Metro Cúbico Segundo) - A taxa de reação inicial é definida como a velocidade inicial na qual uma reação química ocorre.
Fator de Modificação de Substrato de Enzima - O Fator Modificador do Substrato Enzimático é definido pela concentração do inibidor e a constante de dissociação do complexo enzima-substrato.
Michaelis Constant - (Medido em Mol por metro cúbico) - A Constante de Michaelis é numericamente igual à concentração de substrato na qual a taxa de reação é metade da taxa máxima do sistema.
ETAPA 1: Converter entrada (s) em unidade de base
Taxa máxima: 40 mol / litro segundo --> 40000 Mole por Metro Cúbico Segundo (Verifique a conversão ​aqui)
Concentração de Substrato: 1.5 mole/litro --> 1500 Mol por metro cúbico (Verifique a conversão ​aqui)
Taxa de Reação Inicial: 0.45 mol / litro segundo --> 450 Mole por Metro Cúbico Segundo (Verifique a conversão ​aqui)
Fator de Modificação de Substrato de Enzima: 2 --> Nenhuma conversão necessária
Michaelis Constant: 3 mole/litro --> 3000 Mol por metro cúbico (Verifique a conversão ​aqui)
ETAPA 2: Avalie a Fórmula
Substituindo valores de entrada na fórmula
α = (((Vmax*S)/V0)-(α'*S))/KM --> (((40000*1500)/450)-(2*1500))/3000
Avaliando ... ...
α = 43.4444444444444
PASSO 3: Converta o Resultado em Unidade de Saída
43.4444444444444 --> Nenhuma conversão necessária
RESPOSTA FINAL
43.4444444444444 43.44444 <-- Fator de Modificação Enzimática
(Cálculo concluído em 00.020 segundos)

Créditos

Creator Image
Criado por Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh criou esta calculadora e mais 700+ calculadoras!
Verifier Image
Verificado por Prerana Bakli
Universidade do Havaí em Mānoa (UH Manoa), Havaí, EUA
Prerana Bakli verificou esta calculadora e mais 1600+ calculadoras!

Equação Cinética de Michaelis Menten Calculadoras

Constante de Michaelis dada Constante de Taxa Catalítica e Concentração Inicial de Enzima
​ LaTeX ​ Vai Michaelis Constant = (Concentração de Substrato*((Constante de taxa catalítica*Concentração Inicial de Enzima)-Taxa de Reação Inicial))/Taxa de Reação Inicial
Taxa máxima do sistema da equação Michaelis Menten Kinetics
​ LaTeX ​ Vai Taxa máxima = (Taxa de Reação Inicial*(Michaelis Constant+Concentração de Substrato))/Concentração de Substrato
Concentração de Substrato da Equação Cinética de Michaelis Menten
​ LaTeX ​ Vai Concentração de Substrato = (Michaelis Constant*Taxa de Reação Inicial)/(Taxa máxima-Taxa de Reação Inicial)
Constante de Michaelis da equação cinética de Michaelis Menten
​ LaTeX ​ Vai Michaelis Constant = Concentração de Substrato*((Taxa máxima-Taxa de Reação Inicial)/Taxa de Reação Inicial)

Fator de Modificação da Enzima na Equação de Michaelis Menten Fórmula

​LaTeX ​Vai
Fator de Modificação Enzimática = (((Taxa máxima*Concentração de Substrato)/Taxa de Reação Inicial)-(Fator de Modificação de Substrato de Enzima*Concentração de Substrato))/Michaelis Constant
α = (((Vmax*S)/V0)-(α'*S))/KM

O que é inibição competitiva?

Na inibição competitiva, o substrato e o inibidor não podem se ligar à enzima ao mesmo tempo, conforme mostrado na figura à direita. Isso geralmente resulta do inibidor ter uma afinidade pelo sítio ativo de uma enzima onde o substrato também se liga; o substrato e o inibidor competem pelo acesso ao sítio ativo da enzima. Este tipo de inibição pode ser superado por concentrações suficientemente altas de substrato (Vmax permanece constante), ou seja, superando o inibidor. No entanto, o Km aparente aumentará à medida que é necessária uma concentração maior do substrato para atingir o ponto Km, ou metade do Vmax. Os inibidores competitivos são frequentemente semelhantes em estrutura ao substrato real.

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