Constante Michaelis Menten dada Constante aparente de Michaelis Menten Solução

ETAPA 0: Resumo de pré-cálculo
Fórmula Usada
Michaelis Constant = Constante de Michaelis Aparente/(1+(Concentração do Inibidor/Constante de dissociação do inibidor enzimático))
KM = Kmapp/(1+(I/Ki))
Esta fórmula usa 4 Variáveis
Variáveis Usadas
Michaelis Constant - (Medido em Mol por metro cúbico) - A Constante de Michaelis é numericamente igual à concentração de substrato na qual a taxa de reação é metade da taxa máxima do sistema.
Constante de Michaelis Aparente - (Medido em Mol por metro cúbico) - A constante de Michaelis aparente é definida como a constante de Michaelis-Menten na presença de um inibidor competitivo.
Concentração do Inibidor - (Medido em Mol por metro cúbico) - A concentração de Inibidor é definida como o número de moles de inibidor presentes por litro de solução do sistema.
Constante de dissociação do inibidor enzimático - (Medido em Mol por metro cúbico) - A Constante de Dissociação do Inibidor Enzimático é medida pelo método no qual o inibidor é titulado em uma solução de enzima e o calor liberado ou absorvido é medido.
ETAPA 1: Converter entrada (s) em unidade de base
Constante de Michaelis Aparente: 12 mole/litro --> 12000 Mol por metro cúbico (Verifique a conversão ​aqui)
Concentração do Inibidor: 9 mole/litro --> 9000 Mol por metro cúbico (Verifique a conversão ​aqui)
Constante de dissociação do inibidor enzimático: 19 mole/litro --> 19000 Mol por metro cúbico (Verifique a conversão ​aqui)
ETAPA 2: Avalie a Fórmula
Substituindo valores de entrada na fórmula
KM = Kmapp/(1+(I/Ki)) --> 12000/(1+(9000/19000))
Avaliando ... ...
KM = 8142.85714285714
PASSO 3: Converta o Resultado em Unidade de Saída
8142.85714285714 Mol por metro cúbico -->8.14285714285714 mole/litro (Verifique a conversão ​aqui)
RESPOSTA FINAL
8.14285714285714 8.142857 mole/litro <-- Michaelis Constant
(Cálculo concluído em 00.020 segundos)

Créditos

Creator Image
Criado por Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh criou esta calculadora e mais 700+ calculadoras!
Verifier Image
Verificado por Prerana Bakli
Universidade do Havaí em Mānoa (UH Manoa), Havaí, EUA
Prerana Bakli verificou esta calculadora e mais 1600+ calculadoras!

Equação Cinética de Michaelis Menten Calculadoras

Constante de Michaelis dada Constante de Taxa Catalítica e Concentração Inicial de Enzima
​ LaTeX ​ Vai Michaelis Constant = (Concentração de Substrato*((Constante de taxa catalítica*Concentração Inicial de Enzima)-Taxa de Reação Inicial))/Taxa de Reação Inicial
Taxa máxima do sistema da equação Michaelis Menten Kinetics
​ LaTeX ​ Vai Taxa máxima = (Taxa de Reação Inicial*(Michaelis Constant+Concentração de Substrato))/Concentração de Substrato
Concentração de Substrato da Equação Cinética de Michaelis Menten
​ LaTeX ​ Vai Concentração de Substrato = (Michaelis Constant*Taxa de Reação Inicial)/(Taxa máxima-Taxa de Reação Inicial)
Constante de Michaelis da equação cinética de Michaelis Menten
​ LaTeX ​ Vai Michaelis Constant = Concentração de Substrato*((Taxa máxima-Taxa de Reação Inicial)/Taxa de Reação Inicial)

Constante Michaelis Menten dada Constante aparente de Michaelis Menten Fórmula

​LaTeX ​Vai
Michaelis Constant = Constante de Michaelis Aparente/(1+(Concentração do Inibidor/Constante de dissociação do inibidor enzimático))
KM = Kmapp/(1+(I/Ki))

O que é inibição competitiva?

Na inibição competitiva, o substrato e o inibidor não podem se ligar à enzima ao mesmo tempo, conforme mostrado na figura à direita. Isso geralmente resulta do inibidor ter uma afinidade pelo sítio ativo de uma enzima onde o substrato também se liga; o substrato e o inibidor competem pelo acesso ao sítio ativo da enzima. Este tipo de inibição pode ser superado por concentrações suficientemente altas de substrato (Vmax permanece constante), ou seja, superando o inibidor. No entanto, o Km aparente aumentará à medida que é necessária uma concentração maior do substrato para atingir o ponto Km, ou metade do Vmax. Os inibidores competitivos são frequentemente semelhantes em estrutura ao substrato real.

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