Michaelis Constant dado fator de modificação na equação de Michaelis Menten Solução

ETAPA 0: Resumo de pré-cálculo
Fórmula Usada
Michaelis Constant = (Concentração de Substrato*((1/Fator de Modificação de Substrato de Enzima)*Taxa máxima)-Taxa de Reação Inicial)/((Fator de Modificação Enzimática/Fator de Modificação de Substrato de Enzima)*Concentração de Substrato)
KM = (S*((1/α')*Vmax)-V0)/((α/α')*S)
Esta fórmula usa 6 Variáveis
Variáveis Usadas
Michaelis Constant - (Medido em Mol por metro cúbico) - A Constante de Michaelis é numericamente igual à concentração de substrato na qual a taxa de reação é metade da taxa máxima do sistema.
Concentração de Substrato - (Medido em Mol por metro cúbico) - A Concentração de Substrato é o número de moles de substrato por litro de solução.
Fator de Modificação de Substrato de Enzima - O Fator Modificador do Substrato Enzimático é definido pela concentração do inibidor e a constante de dissociação do complexo enzima-substrato.
Taxa máxima - (Medido em Mole por Metro Cúbico Segundo) - A Taxa Máxima é definida como a velocidade máxima alcançada pelo sistema na concentração de substrato saturado.
Taxa de Reação Inicial - (Medido em Mole por Metro Cúbico Segundo) - A taxa de reação inicial é definida como a velocidade inicial na qual uma reação química ocorre.
Fator de Modificação Enzimática - O Fator Modificador Enzimático é definido pela concentração do inibidor e as constantes de dissociação da enzima.
ETAPA 1: Converter entrada (s) em unidade de base
Concentração de Substrato: 1.5 mole/litro --> 1500 Mol por metro cúbico (Verifique a conversão ​aqui)
Fator de Modificação de Substrato de Enzima: 2 --> Nenhuma conversão necessária
Taxa máxima: 40 mol / litro segundo --> 40000 Mole por Metro Cúbico Segundo (Verifique a conversão ​aqui)
Taxa de Reação Inicial: 0.45 mol / litro segundo --> 450 Mole por Metro Cúbico Segundo (Verifique a conversão ​aqui)
Fator de Modificação Enzimática: 5 --> Nenhuma conversão necessária
ETAPA 2: Avalie a Fórmula
Substituindo valores de entrada na fórmula
KM = (S*((1/α')*Vmax)-V0)/((α/α')*S) --> (1500*((1/2)*40000)-450)/((5/2)*1500)
Avaliando ... ...
KM = 7999.88
PASSO 3: Converta o Resultado em Unidade de Saída
7999.88 Mol por metro cúbico -->7.99988 mole/litro (Verifique a conversão ​aqui)
RESPOSTA FINAL
7.99988 mole/litro <-- Michaelis Constant
(Cálculo concluído em 00.020 segundos)

Créditos

Creator Image
Criado por Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh criou esta calculadora e mais 700+ calculadoras!
Verifier Image
Verificado por Prerana Bakli
Universidade do Havaí em Mānoa (UH Manoa), Havaí, EUA
Prerana Bakli verificou esta calculadora e mais 1600+ calculadoras!

Equação Cinética de Michaelis Menten Calculadoras

Constante de Michaelis dada Constante de Taxa Catalítica e Concentração Inicial de Enzima
​ Vai Michaelis Constant = (Concentração de Substrato*((Constante de taxa catalítica*Concentração Inicial de Enzima)-Taxa de Reação Inicial))/Taxa de Reação Inicial
Taxa máxima do sistema da equação Michaelis Menten Kinetics
​ Vai Taxa máxima = (Taxa de Reação Inicial*(Michaelis Constant+Concentração de Substrato))/Concentração de Substrato
Concentração de Substrato da Equação Cinética de Michaelis Menten
​ Vai Concentração de Substrato = (Michaelis Constant*Taxa de Reação Inicial)/(Taxa máxima-Taxa de Reação Inicial)
Constante de Michaelis da equação cinética de Michaelis Menten
​ Vai Michaelis Constant = Concentração de Substrato*((Taxa máxima-Taxa de Reação Inicial)/Taxa de Reação Inicial)

Michaelis Constant dado fator de modificação na equação de Michaelis Menten Fórmula

Michaelis Constant = (Concentração de Substrato*((1/Fator de Modificação de Substrato de Enzima)*Taxa máxima)-Taxa de Reação Inicial)/((Fator de Modificação Enzimática/Fator de Modificação de Substrato de Enzima)*Concentração de Substrato)
KM = (S*((1/α')*Vmax)-V0)/((α/α')*S)

O que é inibição competitiva?

Na inibição competitiva, o substrato e o inibidor não podem se ligar à enzima ao mesmo tempo, conforme mostrado na figura à direita. Isso geralmente resulta do inibidor ter uma afinidade pelo sítio ativo de uma enzima onde o substrato também se liga; o substrato e o inibidor competem pelo acesso ao sítio ativo da enzima. Este tipo de inibição pode ser superado por concentrações suficientemente altas de substrato (Vmax permanece constante), ou seja, superando o inibidor. No entanto, o Km aparente aumentará à medida que é necessária uma concentração maior do substrato para atingir o ponto Km, ou metade do Vmax. Os inibidores competitivos são frequentemente semelhantes em estrutura ao substrato real.

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