Taxa de reação inicial da enzima dada Fator de modificação na equação de Michaelis Menten Solução

ETAPA 0: Resumo de pré-cálculo
Fórmula Usada
Taxa de Reação Inicial = (Taxa máxima*Concentração de Substrato)/((Fator de Modificação Enzimática*Michaelis Constant)+(Fator de Modificação de Substrato de Enzima*Concentração de Substrato))
V0 = (Vmax*S)/((α*KM)+(α'*S))
Esta fórmula usa 6 Variáveis
Variáveis Usadas
Taxa de Reação Inicial - (Medido em Mole por Metro Cúbico Segundo) - A taxa de reação inicial é definida como a velocidade inicial na qual uma reação química ocorre.
Taxa máxima - (Medido em Mole por Metro Cúbico Segundo) - A Taxa Máxima é definida como a velocidade máxima alcançada pelo sistema na concentração de substrato saturado.
Concentração de Substrato - (Medido em Mol por metro cúbico) - A Concentração de Substrato é o número de moles de substrato por litro de solução.
Fator de Modificação Enzimática - O Fator Modificador Enzimático é definido pela concentração do inibidor e as constantes de dissociação da enzima.
Michaelis Constant - (Medido em Mol por metro cúbico) - A Constante de Michaelis é numericamente igual à concentração de substrato na qual a taxa de reação é metade da taxa máxima do sistema.
Fator de Modificação de Substrato de Enzima - O Fator Modificador do Substrato Enzimático é definido pela concentração do inibidor e a constante de dissociação do complexo enzima-substrato.
ETAPA 1: Converter entrada (s) em unidade de base
Taxa máxima: 40 mol / litro segundo --> 40000 Mole por Metro Cúbico Segundo (Verifique a conversão ​aqui)
Concentração de Substrato: 1.5 mole/litro --> 1500 Mol por metro cúbico (Verifique a conversão ​aqui)
Fator de Modificação Enzimática: 5 --> Nenhuma conversão necessária
Michaelis Constant: 3 mole/litro --> 3000 Mol por metro cúbico (Verifique a conversão ​aqui)
Fator de Modificação de Substrato de Enzima: 2 --> Nenhuma conversão necessária
ETAPA 2: Avalie a Fórmula
Substituindo valores de entrada na fórmula
V0 = (Vmax*S)/((α*KM)+(α'*S)) --> (40000*1500)/((5*3000)+(2*1500))
Avaliando ... ...
V0 = 3333.33333333333
PASSO 3: Converta o Resultado em Unidade de Saída
3333.33333333333 Mole por Metro Cúbico Segundo -->3.33333333333333 mol / litro segundo (Verifique a conversão ​aqui)
RESPOSTA FINAL
3.33333333333333 3.333333 mol / litro segundo <-- Taxa de Reação Inicial
(Cálculo concluído em 00.004 segundos)

Créditos

Creator Image
Criado por Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh criou esta calculadora e mais 700+ calculadoras!
Verifier Image
Verificado por Prerana Bakli
Universidade do Havaí em Mānoa (UH Manoa), Havaí, EUA
Prerana Bakli verificou esta calculadora e mais 1600+ calculadoras!

Equação Cinética de Michaelis Menten Calculadoras

Constante de Michaelis dada Constante de Taxa Catalítica e Concentração Inicial de Enzima
​ LaTeX ​ Vai Michaelis Constant = (Concentração de Substrato*((Constante de taxa catalítica*Concentração Inicial de Enzima)-Taxa de Reação Inicial))/Taxa de Reação Inicial
Taxa máxima do sistema da equação Michaelis Menten Kinetics
​ LaTeX ​ Vai Taxa máxima = (Taxa de Reação Inicial*(Michaelis Constant+Concentração de Substrato))/Concentração de Substrato
Concentração de Substrato da Equação Cinética de Michaelis Menten
​ LaTeX ​ Vai Concentração de Substrato = (Michaelis Constant*Taxa de Reação Inicial)/(Taxa máxima-Taxa de Reação Inicial)
Constante de Michaelis da equação cinética de Michaelis Menten
​ LaTeX ​ Vai Michaelis Constant = Concentração de Substrato*((Taxa máxima-Taxa de Reação Inicial)/Taxa de Reação Inicial)

Taxa de reação inicial da enzima dada Fator de modificação na equação de Michaelis Menten Fórmula

​LaTeX ​Vai
Taxa de Reação Inicial = (Taxa máxima*Concentração de Substrato)/((Fator de Modificação Enzimática*Michaelis Constant)+(Fator de Modificação de Substrato de Enzima*Concentração de Substrato))
V0 = (Vmax*S)/((α*KM)+(α'*S))

O que é inibição competitiva?

Na inibição competitiva, o substrato e o inibidor não podem se ligar à enzima ao mesmo tempo, conforme mostrado na figura à direita. Isso geralmente resulta do inibidor ter uma afinidade pelo sítio ativo de uma enzima onde o substrato também se liga; o substrato e o inibidor competem pelo acesso ao sítio ativo da enzima. Este tipo de inibição pode ser superado por concentrações suficientemente altas de substrato (Vmax permanece constante), ou seja, superando o inibidor. No entanto, o Km aparente aumentará à medida que é necessária uma concentração maior do substrato para atingir o ponto Km, ou metade do Vmax. Os inibidores competitivos são frequentemente semelhantes em estrutura ao substrato real.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!