✖Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.ⓘ Początkowa szybkość reakcji [V0] | | | +10% -10% |
✖Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.ⓘ Michaelis Constant [KM] | | | +10% -10% |
✖Stężenie inhibitora definiuje się jako liczbę moli inhibitora obecnego na litr roztworu układu.ⓘ Stężenie inhibitora [I] | | | +10% -10% |
✖Stałą dysocjacji inhibitora enzymu mierzy się metodą, w której inhibitor miareczkuje się do roztworu enzymu i mierzy się uwolnione lub zaabsorbowane ciepło.ⓘ Stała dysocjacji inhibitora enzymu [Ki] | | | +10% -10% |
✖Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.ⓘ Stała stawki końcowej [k2] | | | +10% -10% |
✖Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.ⓘ Początkowe stężenie enzymu [[E0]] | | | +10% -10% |