Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i stałej szybkości dysocjacji Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Stężenie podłoża = (Stała szybkości dysocjacji*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)
S = (KD*V0)/((kcat*[E0])-V0)
Ta formuła używa 5 Zmienne
Używane zmienne
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Stała szybkości dysocjacji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała szybkości dysocjacji jest stosunkiem stałej szybkości do tyłu i do przodu.
Początkowa szybkość reakcji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
Stała szybkości katalitycznej - (Mierzone w 1 na sekundę) - Stała szybkości katalitycznej jest zdefiniowana jako stała szybkości konwersji kompleksu enzym-substrat do enzymu i produktu.
Początkowe stężenie enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Stała szybkości dysocjacji: 5.7 mole/litr --> 5700 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Początkowa szybkość reakcji: 0.45 mol / litr sekunda --> 450 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stała szybkości katalitycznej: 0.65 1 na sekundę --> 0.65 1 na sekundę Nie jest wymagana konwersja
Początkowe stężenie enzymu: 100 mole/litr --> 100000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
S = (KD*V0)/((kcat*[E0])-V0) --> (5700*450)/((0.65*100000)-450)
Ocenianie ... ...
S = 39.7366382649109
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
39.7366382649109 Mol na metr sześcienny -->0.0397366382649109 mole/litr (Sprawdź konwersję ​tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
0.0397366382649109 0.039737 mole/litr <-- Stężenie podłoża
(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Kredyty

Creator Image
Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Verifier Image
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

Kompleksowa koncentracja Kalkulatory

Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowej koncentracji enzymu
​ Iść Stężenie substratu = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)
Stężenie podłoża, jeśli stała Michaelisa jest bardzo duża niż stężenie podłoża
​ Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)
Początkowe stężenie enzymu przy niskim stężeniu substratu
​ Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)
Stężenie podłoża podane Maksymalna dawka przy niskim stężeniu
​ Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/Maksymalna stawka

Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i stałej szybkości dysocjacji Formułę

Stężenie podłoża = (Stała szybkości dysocjacji*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)
S = (KD*V0)/((kcat*[E0])-V0)

Co to jest model kinetyki Michaelisa-Mentena?

W biochemii kinetyka Michaelisa – Mentena jest jednym z najbardziej znanych modeli kinetyki enzymów. Często zakłada się, że reakcje biochemiczne z udziałem pojedynczego substratu podążają za kinetyką Michaelisa – Mentena, bez względu na podstawowe założenia modelu. Model ma postać równania opisującego szybkość reakcji enzymatycznych poprzez powiązanie szybkości tworzenia się produktu ze stężeniem substratu.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!