Stała szybkość przy podanej szybkości początkowej i stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego Kalkulator

✖Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.ⓘ Początkowa szybkość reakcji [V₀]			+10% -10%
✖Enzyme Substrate Complex Concentration (Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego) definiuje się jako stężenie związku pośredniego powstałego w wyniku reakcji enzymu i substratu.ⓘ Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych [ES]			+10% -10%

✖Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.ⓘ Stała szybkość przy podanej szybkości początkowej i stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego [k₂]

⎘ Kopiuj

👎

Formuła

LaTeX

Resetowanie

👍

Pobierać Kinetyka chemiczna Formułę PDF PDF Image

Stała szybkość przy podanej szybkości początkowej i stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń

Formułę używana

Stała stawki końcowej = Początkowa szybkość reakcji/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
k₂ = V₀/ES
Ta formuła używa 3 Zmienne

Używane zmienne

Stała stawki końcowej - (Mierzone w 1 na sekundę) - Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.
Początkowa szybkość reakcji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Enzyme Substrate Complex Concentration (Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego) definiuje się jako stężenie związku pośredniego powstałego w wyniku reakcji enzymu i substratu.

KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową

Początkowa szybkość reakcji: 0.45 mol / litr sekunda --> 450 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych: 10 mole/litr --> 10000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)

KROK 2: Oceń formułę

Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze

k₂ = V₀/ES --> 450/10000

Ocenianie ... ...

k₂ = 0.045

KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia

0.045 1 na sekundę --> Nie jest wymagana konwersja

OSTATNIA ODPOWIEDŹ

0.045 1 na sekundę <-- Stała stawki końcowej

(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Jesteś tutaj -

Dom » Chemia » Kinetyka chemiczna » Kinetyka enzymów » Stałe szybkości reakcji enzymatycznej » Stała szybkość przy podanej szybkości początkowej i stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj

Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!

Zweryfikowane przez Prerana Bakli

Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA

Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

< Stałe szybkości reakcji enzymatycznej Kalkulatory

Forward Rate Constant w mechanizmie reakcji enzymatycznej

LaTeX Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stężenie podłoża*(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych))

Stała szybkości odwrotnej w enzymatycznym mechanizmie reakcji

LaTeX Iść Stała szybkości odwrotnej = (Stały kurs Forward*Stężenie podłoża*(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych))/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych

Stała szybkość katalityczna przy niskim stężeniu substratu

LaTeX Iść Stała szybkości katalitycznej = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)

Stała szybkości dysocjacji w enzymatycznym mechanizmie reakcji

LaTeX Iść Stała szybkości dysocjacji = Stała szybkości odwrotnej/Stały kurs Forward

Zobacz więcej >>

Stała szybkość przy podanej szybkości początkowej i stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego Formułę

LaTeX Iść

Stała stawki końcowej = Początkowa szybkość reakcji/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
k₂ = V₀/ES

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą jednocześnie wiązać się z enzymem, jak pokazano na rysunku po prawej stronie. Zwykle wynika to z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten typ hamowania można pokonać przez dostatecznie wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. Przez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorna Km wzrośnie, ponieważ osiągnięcie punktu Km lub połowy Vmax wymaga wyższego stężenia substratu. Konkurencyjne inhibitory mają często podobną strukturę do rzeczywistego substratu.

Dom

BEZPŁATNY pliki PDF

🔍 Szukaj

Kategorie

Dzielić

Let Others Know

✖

Facebook

Twitter

Copied!