Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stężenie podłoża*Początkowe stężenie enzymu)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)
ES = (S*[E0])/(KM*(1+(I/Ki))+S)
Ta formuła używa 6 Zmienne
Używane zmienne
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Enzyme Substrate Complex Concentration (Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego) definiuje się jako stężenie związku pośredniego powstałego w wyniku reakcji enzymu i substratu.
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Początkowe stężenie enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.
Michaelis Constant - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
Stężenie inhibitora - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie inhibitora definiuje się jako liczbę moli inhibitora obecnego na litr roztworu układu.
Stała dysocjacji inhibitora enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stałą dysocjacji inhibitora enzymu mierzy się metodą, w której inhibitor miareczkuje się do roztworu enzymu i mierzy się uwolnione lub zaabsorbowane ciepło.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Stężenie podłoża: 1.5 mole/litr --> 1500 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Początkowe stężenie enzymu: 100 mole/litr --> 100000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Michaelis Constant: 3 mole/litr --> 3000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stężenie inhibitora: 9 mole/litr --> 9000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stała dysocjacji inhibitora enzymu: 19 mole/litr --> 19000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
ES = (S*[E0])/(KM*(1+(I/Ki))+S) --> (1500*100000)/(3000*(1+(9000/19000))+1500)
Ocenianie ... ...
ES = 25333.3333333333
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
25333.3333333333 Mol na metr sześcienny -->25.3333333333333 mole/litr (Sprawdź konwersję ​tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
25.3333333333333 25.33333 mole/litr <-- Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
(Obliczenie zakończone za 00.009 sekund)

Kredyty

Creator Image
Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Verifier Image
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

Konkurencyjny inhibitor Kalkulatory

Stężenie podłoża konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
​ Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)
Stężenie substratu w hamowaniu konkurencji podane stężenie kompleksu substratu enzymatycznego
​ Iść Stężenie podłoża = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/((Początkowe stężenie enzymu)-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)
Stężenie substratu w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu
​ Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)
Pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena w obecności zahamowania konkurencji
​ Iść Pozorna stała Michaelisa = (Stężenie podłoża*(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji))/Początkowa szybkość reakcji

Ważne wzory na kinetykę enzymów Kalkulatory

Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości dysocjacji
​ Iść Początkowy współczynnik reakcji, biorąc pod uwagę DRC = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)
Maksymalna szybkość podana Stała szybkości dysocjacji
​ Iść Maksymalna stawka podana DRK = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża
Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego
​ Iść Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC = Stała stawki końcowej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych
​ Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji substratu enzymu)

Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej Formułę

Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stężenie podłoża*Początkowe stężenie enzymu)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)
ES = (S*[E0])/(KM*(1+(I/Ki))+S)

Co to jest kataliza enzymatyczna?

Kataliza enzymatyczna to zwiększenie tempa procesu przez cząsteczkę biologiczną, „enzym”. Większość enzymów to białka, a większość takich procesów to reakcje chemiczne. W obrębie enzymu kataliza na ogół zachodzi w zlokalizowanym miejscu, zwanym miejscem aktywnym.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!