Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego Kalkulator

✖Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.ⓘ Początkowe stężenie enzymu [[E₀]]			+10% -10%
✖Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.ⓘ Stężenie podłoża [S]			+10% -10%
✖Enzyme Substrate Complex Concentration (Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego) definiuje się jako stężenie związku pośredniego powstałego w wyniku reakcji enzymu i substratu.ⓘ Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych [ES]			+10% -10%
✖Stężenie inhibitora definiuje się jako liczbę moli inhibitora obecnego na litr roztworu układu.ⓘ Stężenie inhibitora [I]			+10% -10%
✖Stałą dysocjacji inhibitora enzymu mierzy się metodą, w której inhibitor miareczkuje się do roztworu enzymu i mierzy się uwolnione lub zaabsorbowane ciepło.ⓘ Stała dysocjacji inhibitora enzymu [K_i]			+10% -10%

✖Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.ⓘ Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego [K_M]

⎘ Kopiuj

👎

Formuła

✖

Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego

Formuła

K M = \frac{(\frac{[E 0] \cdot S}{ES}) - S}{1 + (\frac{I}{K i})}

Przykład

9.160714 mol/L = \frac{(\frac{100 mol/L \cdot 1.5 mol/L}{10 mol/L}) - 1.5 mol/L}{1 + (\frac{9 mol/L}{19 mol/L})}

Kalkulator

LaTeX

Resetowanie

👍

Pobierać Kinetyka chemiczna Formułę PDF PDF Image

Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń

Formułę używana

Michaelis Constant = (((Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))
K_M = ((([E₀]*S)/ES)-S)/(1+(I/K_i))
Ta formuła używa 6 Zmienne

Używane zmienne

Michaelis Constant - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
Początkowe stężenie enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Enzyme Substrate Complex Concentration (Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego) definiuje się jako stężenie związku pośredniego powstałego w wyniku reakcji enzymu i substratu.
Stężenie inhibitora - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie inhibitora definiuje się jako liczbę moli inhibitora obecnego na litr roztworu układu.
Stała dysocjacji inhibitora enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stałą dysocjacji inhibitora enzymu mierzy się metodą, w której inhibitor miareczkuje się do roztworu enzymu i mierzy się uwolnione lub zaabsorbowane ciepło.

KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową

Początkowe stężenie enzymu: 100 mole/litr --> 100000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Stężenie podłoża: 1.5 mole/litr --> 1500 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych: 10 mole/litr --> 10000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Stężenie inhibitora: 9 mole/litr --> 9000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Stała dysocjacji inhibitora enzymu: 19 mole/litr --> 19000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)

KROK 2: Oceń formułę

Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze

K_M = ((([E₀]*S)/ES)-S)/(1+(I/K_i)) --> (((100000*1500)/10000)-1500)/(1+(9000/19000))

Ocenianie ... ...

K_M = 9160.71428571429

KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia

9160.71428571429 Mol na metr sześcienny -->9.16071428571429 mole/litr (Sprawdź konwersję tutaj)

OSTATNIA ODPOWIEDŹ

9.16071428571429 ≈ 9.160714 mole/litr <-- Michaelis Constant

(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Jesteś tutaj -

Dom » Chemia » Kinetyka chemiczna » Kinetyka enzymów » Konkurencyjny inhibitor » Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj

Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!

Zweryfikowane przez Prerana Bakli

Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA

Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

< Konkurencyjny inhibitor Kalkulatory

Stężenie podłoża konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)

Stężenie substratu w hamowaniu konkurencji podane stężenie kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Stężenie podłoża = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/((Początkowe stężenie enzymu)-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)

Stężenie substratu w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu

Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)

Pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena w obecności zahamowania konkurencji

Iść Pozorna stała Michaelisa = (Stężenie podłoża*(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji))/Początkowa szybkość reakcji

Zobacz więcej >>

< Ważne wzory na kinetykę enzymów Kalkulatory

Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości dysocjacji

Iść Początkowy współczynnik reakcji, biorąc pod uwagę DRC = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)

Maksymalna szybkość podana Stała szybkości dysocjacji

Iść Maksymalna stawka podana DRK = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża

Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC = Stała stawki końcowej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych

Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych

Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji substratu enzymu)

Zobacz więcej >>

Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego Formułę

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą wiązać się z enzymem w tym samym czasie, co zwykle wynika z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten rodzaj hamowania można przezwyciężyć przez wystarczająco wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. poprzez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorny Km wzrośnie, ponieważ do osiągnięcia punktu Km lub połowy Vmax potrzebne jest wyższe stężenie substratu. Inhibitory konkurencyjne mają często podobną strukturę do rzeczywistego podłoża.

Dom

BEZPŁATNY pliki PDF

🔍 Szukaj

Kategorie

Dzielić

Let Others Know

✖

Facebook

Twitter

Copied!