Stała Michaelisa z podanym współczynnikiem modyfikującym w równaniu Michaelisa Mentena Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Michaelis Constant = (Stężenie podłoża*((1/Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)*Maksymalna stawka)-Początkowa szybkość reakcji)/((Czynnik modyfikujący enzym/Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)*Stężenie podłoża)
KM = (S*((1/α')*Vmax)-V0)/((α/α')*S)
Ta formuła używa 6 Zmienne
Używane zmienne
Michaelis Constant - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny - Czynnik modyfikujący substrat enzymu jest zdefiniowany przez stężenie inhibitora i stałą dysocjacji kompleksu enzym-substrat.
Maksymalna stawka - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.
Początkowa szybkość reakcji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
Czynnik modyfikujący enzym - Czynnik modyfikujący enzym jest zdefiniowany przez stężenie inhibitora i stałe dysocjacji enzymu.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Stężenie podłoża: 1.5 mole/litr --> 1500 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny: 2 --> Nie jest wymagana konwersja
Maksymalna stawka: 40 mol / litr sekunda --> 40000 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Początkowa szybkość reakcji: 0.45 mol / litr sekunda --> 450 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Czynnik modyfikujący enzym: 5 --> Nie jest wymagana konwersja
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
KM = (S*((1/α')*Vmax)-V0)/((α/α')*S) --> (1500*((1/2)*40000)-450)/((5/2)*1500)
Ocenianie ... ...
KM = 7999.88
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
7999.88 Mol na metr sześcienny -->7.99988 mole/litr (Sprawdź konwersję ​tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
7.99988 mole/litr <-- Michaelis Constant
(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Kredyty

Creator Image
Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Verifier Image
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

Równanie kinetyczne Michaelisa Mentena Kalkulatory

Stała Michaelisa podana stała szybkości katalitycznej i początkowe stężenie enzymu
​ LaTeX ​ Iść Michaelis Constant = (Stężenie podłoża*((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji))/Początkowa szybkość reakcji
Stężenie substratu z równania kinetycznego Michaelisa Mentena
​ LaTeX ​ Iść Stężenie podłoża = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)
Stała Michaelisa z równania kinetyki Michaelisa Mentena
​ LaTeX ​ Iść Michaelis Constant = Stężenie podłoża*((Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)/Początkowa szybkość reakcji)
Maksymalna szybkość układu z równania Michaelisa Mentena Kinetics
​ LaTeX ​ Iść Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża

Stała Michaelisa z podanym współczynnikiem modyfikującym w równaniu Michaelisa Mentena Formułę

​LaTeX ​Iść
Michaelis Constant = (Stężenie podłoża*((1/Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)*Maksymalna stawka)-Początkowa szybkość reakcji)/((Czynnik modyfikujący enzym/Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)*Stężenie podłoża)
KM = (S*((1/α')*Vmax)-V0)/((α/α')*S)

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą jednocześnie wiązać się z enzymem, jak pokazano na rysunku po prawej stronie. Zwykle wynika to z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten typ hamowania można pokonać przez dostatecznie wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. Przez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorna Km wzrośnie, ponieważ osiągnięcie punktu Km lub połowy Vmax wymaga wyższego stężenia substratu. Konkurencyjne inhibitory mają często podobną strukturę do rzeczywistego substratu.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!