Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC = Stała stawki końcowej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
VRC = k2*ES
Ta formuła używa 3 Zmienne
Używane zmienne
Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Początkowa szybkość reakcji Podana RC jest zdefiniowana jako początkowa prędkość, przy której zachodzi reakcja chemiczna.
Stała stawki końcowej - (Mierzone w 1 na sekundę) - Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Enzyme Substrate Complex Concentration (Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego) definiuje się jako stężenie związku pośredniego powstałego w wyniku reakcji enzymu i substratu.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Stała stawki końcowej: 23 1 na sekundę --> 23 1 na sekundę Nie jest wymagana konwersja
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych: 10 mole/litr --> 10000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
VRC = k2*ES --> 23*10000
Ocenianie ... ...
VRC = 230000
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
230000 Mol na metr sześcienny Sekundę -->230 mol / litr sekunda (Sprawdź konwersję ​tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
230 mol / litr sekunda <-- Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC
(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Kredyty

Creator Image
Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Verifier Image
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

Kinetyka enzymów Kalkulatory

Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowego stężenia enzymu
​ LaTeX ​ Iść Początkowa szybkość reakcji = (Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant+Stężenie podłoża)
Początkowa szybkość reakcji przy niskim stężeniu substratu
​ LaTeX ​ Iść Początkowa szybkość reakcji = (Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Michaelis Constant
Początkowa szybkość reakcji w równaniu kinetyki Michaelisa Mentena
​ LaTeX ​ Iść Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant+Stężenie podłoża)
Początkowa szybkość reakcji przy niskim stężeniu substratu w warunkach maksymalnej szybkości
​ LaTeX ​ Iść Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Michaelis Constant

Ważne wzory na kinetykę enzymów Kalkulatory

Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości dysocjacji
​ LaTeX ​ Iść Początkowy współczynnik reakcji, biorąc pod uwagę DRC = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)
Maksymalna szybkość podana Stała szybkości dysocjacji
​ LaTeX ​ Iść Maksymalna stawka podana DRK = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża
Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego
​ LaTeX ​ Iść Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC = Stała stawki końcowej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych
​ LaTeX ​ Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji substratu enzymu)

Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego Formułę

​LaTeX ​Iść
Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC = Stała stawki końcowej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
VRC = k2*ES

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą jednocześnie wiązać się z enzymem, jak pokazano na rysunku po prawej stronie. Zwykle wynika to z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten typ hamowania można pokonać przez dostatecznie wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. Przez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorna Km wzrośnie, ponieważ osiągnięcie punktu Km lub połowy Vmax wymaga wyższego stężenia substratu. Konkurencyjne inhibitory mają często podobną strukturę do rzeczywistego substratu.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!