Podana stawka początkowa Wartość pozorna Stała Michaelisa Mentena Kalkulator

✖Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.ⓘ Maksymalna stawka [V_max]			+10% -10%
✖Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.ⓘ Stężenie podłoża [S]			+10% -10%
✖Pozorna stała Michaelisa jest definiowana jako stała Michaelisa-Mentena w obecności konkurencyjnego inhibitora.ⓘ Pozorna stała Michaelisa [Km^app]			+10% -10%

✖Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.ⓘ Podana stawka początkowa Wartość pozorna Stała Michaelisa Mentena [V₀]

⎘ Kopiuj

👎

Formuła

LaTeX

Resetowanie

👍

Pobierać Kinetyka chemiczna Formułę PDF PDF Image

Podana stawka początkowa Wartość pozorna Stała Michaelisa Mentena Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń

Formułę używana

Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Pozorna stała Michaelisa+Stężenie podłoża)
V₀ = (V_max*S)/(Km^app+S)
Ta formuła używa 4 Zmienne

Używane zmienne

Początkowa szybkość reakcji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
Maksymalna stawka - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Pozorna stała Michaelisa - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Pozorna stała Michaelisa jest definiowana jako stała Michaelisa-Mentena w obecności konkurencyjnego inhibitora.

KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową

Maksymalna stawka: 40 mol / litr sekunda --> 40000 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)
Stężenie podłoża: 1.5 mole/litr --> 1500 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Pozorna stała Michaelisa: 12 mole/litr --> 12000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)

KROK 2: Oceń formułę

Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze

V₀ = (V_max*S)/(Km^app+S) --> (40000*1500)/(12000+1500)

Ocenianie ... ...

V₀ = 4444.44444444444

KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia

4444.44444444444 Mol na metr sześcienny Sekundę -->4.44444444444444 mol / litr sekunda (Sprawdź konwersję tutaj)

OSTATNIA ODPOWIEDŹ

4.44444444444444 ≈ 4.444444 mol / litr sekunda <-- Początkowa szybkość reakcji

(Obliczenie zakończone za 00.020 sekund)

Jesteś tutaj -

Dom » Chemia » Kinetyka chemiczna » Kinetyka enzymów » Równanie kinetyczne Michaelisa Mentena » Podana stawka początkowa Wartość pozorna Stała Michaelisa Mentena

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj

Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!

Zweryfikowane przez Prerana Bakli

Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA

Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

< Równanie kinetyczne Michaelisa Mentena Kalkulatory

Stała Michaelisa podana stała szybkości katalitycznej i początkowe stężenie enzymu

LaTeX Iść Michaelis Constant = (Stężenie podłoża*((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji))/Początkowa szybkość reakcji

Stężenie substratu z równania kinetycznego Michaelisa Mentena

LaTeX Iść Stężenie podłoża = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)

Stała Michaelisa z równania kinetyki Michaelisa Mentena

LaTeX Iść Michaelis Constant = Stężenie podłoża*((Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)/Początkowa szybkość reakcji)

Maksymalna szybkość układu z równania Michaelisa Mentena Kinetics

LaTeX Iść Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża

Zobacz więcej >>

Podana stawka początkowa Wartość pozorna Stała Michaelisa Mentena Formułę

LaTeX Iść

Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Pozorna stała Michaelisa+Stężenie podłoża)
V₀ = (V_max*S)/(Km^app+S)

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą jednocześnie wiązać się z enzymem, jak pokazano na rysunku po prawej stronie. Zwykle wynika to z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten typ hamowania można pokonać przez dostatecznie wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. Przez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorna Km wzrośnie, ponieważ osiągnięcie punktu Km lub połowy Vmax wymaga wyższego stężenia substratu. Konkurencyjne inhibitory mają często podobną strukturę do rzeczywistego substratu.

Dom

BEZPŁATNY pliki PDF

🔍 Szukaj

Kategorie

Dzielić

Let Others Know

✖

Facebook

Twitter

Copied!