Stężenie inhibitora podanego czynnika modyfikującego enzym Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący enzym-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
I = (α-1)*Ki
Ta formuła używa 3 Zmienne
Używane zmienne
Stężenie inhibitora - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie inhibitora definiuje się jako liczbę moli inhibitora obecnego na litr roztworu układu.
Czynnik modyfikujący enzym - Czynnik modyfikujący enzym jest zdefiniowany przez stężenie inhibitora i stałe dysocjacji enzymu.
Stała dysocjacji inhibitora enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stałą dysocjacji inhibitora enzymu mierzy się metodą, w której inhibitor miareczkuje się do roztworu enzymu i mierzy się uwolnione lub zaabsorbowane ciepło.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Czynnik modyfikujący enzym: 5 --> Nie jest wymagana konwersja
Stała dysocjacji inhibitora enzymu: 19 mole/litr --> 19000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
I = (α-1)*Ki --> (5-1)*19000
Ocenianie ... ...
I = 76000
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
76000 Mol na metr sześcienny -->76 mole/litr (Sprawdź konwersję ​tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
76 mole/litr <-- Stężenie inhibitora
(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Kredyty

Creator Image
Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Verifier Image
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

Kompleksowa koncentracja Kalkulatory

Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowej koncentracji enzymu
​ Iść Stężenie substratu = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)
Stężenie podłoża, jeśli stała Michaelisa jest bardzo duża niż stężenie podłoża
​ Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)
Początkowe stężenie enzymu przy niskim stężeniu substratu
​ Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)
Stężenie podłoża podane Maksymalna dawka przy niskim stężeniu
​ Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/Maksymalna stawka

Stężenie inhibitora podanego czynnika modyfikującego enzym Formułę

Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący enzym-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
I = (α-1)*Ki

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą jednocześnie wiązać się z enzymem, jak pokazano na rysunku po prawej stronie. Zwykle wynika to z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten typ hamowania można pokonać przez dostatecznie wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. Przez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorna Km wzrośnie, ponieważ osiągnięcie punktu Km lub połowy Vmax wymaga wyższego stężenia substratu. Konkurencyjne inhibitory mają często podobną strukturę do rzeczywistego substratu.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!