Stała dysocjacji inhibitora podana stała Michaelisa Mentena Kalkulator

✖Stężenie inhibitora definiuje się jako liczbę moli inhibitora obecnego na litr roztworu układu.ⓘ Stężenie inhibitora [I]			+10% -10%
✖Pozorna stała Michaelisa jest definiowana jako stała Michaelisa-Mentena w obecności konkurencyjnego inhibitora.ⓘ Pozorna stała Michaelisa [Km^app]			+10% -10%
✖Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.ⓘ Michaelis Constant [K_M]			+10% -10%

✖Stałą dysocjacji inhibitora enzymu mierzy się metodą, w której inhibitor miareczkuje się do roztworu enzymu i mierzy się uwolnione lub zaabsorbowane ciepło.ⓘ Stała dysocjacji inhibitora podana stała Michaelisa Mentena [K_i]

⎘ Kopiuj

👎

Formuła

✖

Stała dysocjacji inhibitora podana stała Michaelisa Mentena

Formuła

K i = (\frac{I}{(\frac{Km app}{K M}) - 1})

Przykład

3 mol/L = (\frac{9 mol/L}{(\frac{12 mol/L}{3 mol/L}) - 1})

Kalkulator

LaTeX

Resetowanie

👍

Pobierać Kinetyka chemiczna Formułę PDF PDF Image

Stała dysocjacji inhibitora podana stała Michaelisa Mentena Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń

Formułę używana

Stała dysocjacji inhibitora enzymu = (Stężenie inhibitora/((Pozorna stała Michaelisa/Michaelis Constant)-1))
K_i = (I/((Km^app/K_M)-1))
Ta formuła używa 4 Zmienne

Używane zmienne

Stała dysocjacji inhibitora enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stałą dysocjacji inhibitora enzymu mierzy się metodą, w której inhibitor miareczkuje się do roztworu enzymu i mierzy się uwolnione lub zaabsorbowane ciepło.
Stężenie inhibitora - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie inhibitora definiuje się jako liczbę moli inhibitora obecnego na litr roztworu układu.
Pozorna stała Michaelisa - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Pozorna stała Michaelisa jest definiowana jako stała Michaelisa-Mentena w obecności konkurencyjnego inhibitora.
Michaelis Constant - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.

KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową

Stężenie inhibitora: 9 mole/litr --> 9000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Pozorna stała Michaelisa: 12 mole/litr --> 12000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Michaelis Constant: 3 mole/litr --> 3000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)

KROK 2: Oceń formułę

Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze

K_i = (I/((Km^app/K_M)-1)) --> (9000/((12000/3000)-1))

Ocenianie ... ...

K_i = 3000

KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia

3000 Mol na metr sześcienny -->3 mole/litr (Sprawdź konwersję tutaj)

OSTATNIA ODPOWIEDŹ

3 mole/litr <-- Stała dysocjacji inhibitora enzymu

(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Jesteś tutaj -

Dom » Chemia » Kinetyka chemiczna » Kinetyka enzymów » Równanie kinetyczne Michaelisa Mentena » Stała dysocjacji inhibitora podana stała Michaelisa Mentena

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj

Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!

Zweryfikowane przez Prerana Bakli

Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA

Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

< Równanie kinetyczne Michaelisa Mentena Kalkulatory

Stała Michaelisa podana stała szybkości katalitycznej i początkowe stężenie enzymu

Iść Michaelis Constant = (Stężenie podłoża*((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji))/Początkowa szybkość reakcji

Stężenie substratu z równania kinetycznego Michaelisa Mentena

Iść Stężenie podłoża = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)

Stała Michaelisa z równania kinetyki Michaelisa Mentena

Iść Michaelis Constant = Stężenie podłoża*((Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)/Początkowa szybkość reakcji)

Maksymalna szybkość układu z równania Michaelisa Mentena Kinetics

Iść Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża

Zobacz więcej >>

Stała dysocjacji inhibitora podana stała Michaelisa Mentena Formułę

Stała dysocjacji inhibitora enzymu = (Stężenie inhibitora/((Pozorna stała Michaelisa/Michaelis Constant)-1))
K_i = (I/((Km^app/K_M)-1))

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą jednocześnie wiązać się z enzymem, jak pokazano na rysunku po prawej stronie. Zwykle wynika to z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten typ hamowania można pokonać przez dostatecznie wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. Przez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorna Km wzrośnie, ponieważ osiągnięcie punktu Km lub połowy Vmax wymaga wyższego stężenia substratu. Konkurencyjne inhibitory mają często podobną strukturę do rzeczywistego substratu.

Dom

BEZPŁATNY pliki PDF

🔍 Szukaj

Kategorie

Dzielić

Let Others Know

✖

Facebook

Twitter

Copied!