Stała szybkości dysocjacji przy danej stałej szybkości katalitycznej Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Stała szybkości dysocjacji = ((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża
KD = ((kcat*[E0]*S)/V0)-S
Ta formuła używa 5 Zmienne
Używane zmienne
Stała szybkości dysocjacji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała szybkości dysocjacji jest stosunkiem stałej szybkości do tyłu i do przodu.
Stała szybkości katalitycznej - (Mierzone w 1 na sekundę) - Stała szybkości katalitycznej jest zdefiniowana jako stała szybkości konwersji kompleksu enzym-substrat do enzymu i produktu.
Początkowe stężenie enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Początkowa szybkość reakcji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Stała szybkości katalitycznej: 0.65 1 na sekundę --> 0.65 1 na sekundę Nie jest wymagana konwersja
Początkowe stężenie enzymu: 100 mole/litr --> 100000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stężenie podłoża: 1.5 mole/litr --> 1500 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Początkowa szybkość reakcji: 0.45 mol / litr sekunda --> 450 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję ​tutaj)
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
KD = ((kcat*[E0]*S)/V0)-S --> ((0.65*100000*1500)/450)-1500
Ocenianie ... ...
KD = 215166.666666667
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
215166.666666667 Mol na metr sześcienny -->215.166666666667 mole/litr (Sprawdź konwersję ​tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
215.166666666667 215.1667 mole/litr <-- Stała szybkości dysocjacji
(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Kredyty

Creator Image
Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Verifier Image
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

Stałe szybkości reakcji enzymatycznej Kalkulatory

Forward Rate Constant w mechanizmie reakcji enzymatycznej
​ LaTeX ​ Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stężenie podłoża*(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych))
Stała szybkości odwrotnej w enzymatycznym mechanizmie reakcji
​ LaTeX ​ Iść Stała szybkości odwrotnej = (Stały kurs Forward*Stężenie podłoża*(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych))/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
Stała szybkość katalityczna przy niskim stężeniu substratu
​ LaTeX ​ Iść Stała szybkości katalitycznej = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
Stała szybkości dysocjacji w enzymatycznym mechanizmie reakcji
​ LaTeX ​ Iść Stała szybkości dysocjacji = Stała szybkości odwrotnej/Stały kurs Forward

Stała szybkości dysocjacji przy danej stałej szybkości katalitycznej Formułę

​LaTeX ​Iść
Stała szybkości dysocjacji = ((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża
KD = ((kcat*[E0]*S)/V0)-S

Co to jest model kinetyki Michaelisa-Mentena?

W biochemii kinetyka Michaelisa – Mentena jest jednym z najbardziej znanych modeli kinetyki enzymów. Często zakłada się, że reakcje biochemiczne z udziałem pojedynczego substratu podążają za kinetyką Michaelisa – Mentena, bez względu na podstawowe założenia modelu. Model ma postać równania opisującego szybkość reakcji enzymatycznych poprzez powiązanie szybkości tworzenia się produktu ze stężeniem substratu.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!