Stała dysocjacji (Kd) określa ilościowo równowagę między ligandem (L) wolnym w roztworze i związanym z miejscem w białku (EL). Odpowiada powinowactwu liganda do miejsca wiązania. Ligandy o wyższej, korzystniejszej energii swobodnej asocjacji wiążą się „mocniej” i dlatego mają większą preferencję dla stanu związanego. Ponieważ Kd definiuje się jako stałą dysocjacji, ligandy o wyższym powinowactwie mają niższe wartości Kd.
W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą wiązać się z enzymem w tym samym czasie, co zwykle wynika z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten rodzaj hamowania można przezwyciężyć przez wystarczająco wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. poprzez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorny Km wzrośnie, ponieważ do osiągnięcia punktu Km lub połowy Vmax potrzebne jest wyższe stężenie substratu. Inhibitory konkurencyjne mają często podobną strukturę do rzeczywistego podłoża.