Stała dysocjacji podana Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Stała dysocjacji inhibitora enzymu = Stężenie inhibitora/(((((Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)
Ki = I/((((([E0]*S)/ES)-S)/KM)-1)
Ta formuła używa 6 Zmienne
Używane zmienne
Stała dysocjacji inhibitora enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stałą dysocjacji inhibitora enzymu mierzy się metodą, w której inhibitor miareczkuje się do roztworu enzymu i mierzy się uwolnione lub zaabsorbowane ciepło.
Stężenie inhibitora - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie inhibitora definiuje się jako liczbę moli inhibitora obecnego na litr roztworu układu.
Początkowe stężenie enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Enzyme Substrate Complex Concentration (Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego) definiuje się jako stężenie związku pośredniego powstałego w wyniku reakcji enzymu i substratu.
Michaelis Constant - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Stężenie inhibitora: 9 mole/litr --> 9000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Początkowe stężenie enzymu: 100 mole/litr --> 100000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stężenie podłoża: 1.5 mole/litr --> 1500 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych: 10 mole/litr --> 10000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Michaelis Constant: 3 mole/litr --> 3000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
Ki = I/((((([E0]*S)/ES)-S)/KM)-1) --> 9000/(((((100000*1500)/10000)-1500)/3000)-1)
Ocenianie ... ...
Ki = 2571.42857142857
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
2571.42857142857 Mol na metr sześcienny -->2.57142857142857 mole/litr (Sprawdź konwersję ​tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
2.57142857142857 2.571429 mole/litr <-- Stała dysocjacji inhibitora enzymu
(Obliczenie zakończone za 00.009 sekund)

Kredyty

Creator Image
Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Verifier Image
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

Inhibitor niekonkurencyjny Kalkulatory

Pozorne początkowe stężenie enzymu w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
​ LaTeX ​ Iść Widoczne początkowe stężenie enzymu = (Początkowe stężenie enzymu/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu)))
Stała dysocjacji podana pozorne początkowe stężenie enzymu
​ LaTeX ​ Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu = (Stężenie inhibitora/((Początkowe stężenie enzymu/Widoczne początkowe stężenie enzymu)-1))
Pozorna maksymalna szybkość w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
​ LaTeX ​ Iść Widoczna stawka maksymalna = (Maksymalna stawka/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu)))
Pozorna stała Michaelisa Mentena, biorąc pod uwagę stałą dysocjacji inhibitora
​ LaTeX ​ Iść Pozorna stała Michaelisa = Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))

Stała dysocjacji podana Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego Formułę

​LaTeX ​Iść
Stała dysocjacji inhibitora enzymu = Stężenie inhibitora/(((((Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)
Ki = I/((((([E0]*S)/ES)-S)/KM)-1)

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą jednocześnie wiązać się z enzymem, jak pokazano na rysunku po prawej stronie. Zwykle wynika to z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten typ hamowania można pokonać przez dostatecznie wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. Przez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorna Km wzrośnie, ponieważ osiągnięcie punktu Km lub połowy Vmax wymaga wyższego stężenia substratu. Konkurencyjne inhibitory mają często podobną strukturę do rzeczywistego substratu.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!