Stała szybkość katalityczna przy niskim stężeniu substratu Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Stała szybkości katalitycznej = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
kcat = (V0*KM)/([E0]*S)
Ta formuła używa 5 Zmienne
Używane zmienne
Stała szybkości katalitycznej - (Mierzone w 1 na sekundę) - Stała szybkości katalitycznej jest zdefiniowana jako stała szybkości konwersji kompleksu enzym-substrat do enzymu i produktu.
Początkowa szybkość reakcji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
Michaelis Constant - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
Początkowe stężenie enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Początkowa szybkość reakcji: 0.45 mol / litr sekunda --> 450 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Michaelis Constant: 3 mole/litr --> 3000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Początkowe stężenie enzymu: 100 mole/litr --> 100000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stężenie podłoża: 1.5 mole/litr --> 1500 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
kcat = (V0*KM)/([E0]*S) --> (450*3000)/(100000*1500)
Ocenianie ... ...
kcat = 0.009
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
0.009 1 na sekundę --> Nie jest wymagana konwersja
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
0.009 1 na sekundę <-- Stała szybkości katalitycznej
(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Kredyty

Creator Image
Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Verifier Image
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

Stałe szybkości reakcji enzymatycznej Kalkulatory

Forward Rate Constant w mechanizmie reakcji enzymatycznej
​ LaTeX ​ Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stężenie podłoża*(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych))
Stała szybkości odwrotnej w enzymatycznym mechanizmie reakcji
​ LaTeX ​ Iść Stała szybkości odwrotnej = (Stały kurs Forward*Stężenie podłoża*(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych))/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
Stała szybkość katalityczna przy niskim stężeniu substratu
​ LaTeX ​ Iść Stała szybkości katalitycznej = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
Stała szybkości dysocjacji w enzymatycznym mechanizmie reakcji
​ LaTeX ​ Iść Stała szybkości dysocjacji = Stała szybkości odwrotnej/Stały kurs Forward

Stała szybkość katalityczna przy niskim stężeniu substratu Formułę

​LaTeX ​Iść
Stała szybkości katalitycznej = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
kcat = (V0*KM)/([E0]*S)

Co to jest model kinetyki Michaelisa-Mentena?

W biochemii kinetyka Michaelisa – Mentena jest jednym z najbardziej znanych modeli kinetyki enzymów. Często zakłada się, że reakcje biochemiczne z udziałem pojedynczego substratu podążają za kinetyką Michaelisa – Mentena, bez względu na podstawowe założenia modelu. Model ma postać równania opisującego szybkość reakcji enzymatycznych poprzez powiązanie szybkości tworzenia się produktu ze stężeniem substratu.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!