Initiële reactiesnelheid van enzym gegeven Modificerende factor in Michaelis Menten-vergelijking Oplossing

STAP 0: Samenvatting voorberekening
Formule gebruikt
Initiële reactiesnelheid = (Maximale snelheid*Substraatconcentratie)/((Enzymmodificerende factor*Michaelis Constant)+(Enzymsubstraat wijzigende factor*Substraatconcentratie))
V0 = (Vmax*S)/((α*KM)+(α'*S))
Deze formule gebruikt 6 Variabelen
Variabelen gebruikt
Initiële reactiesnelheid - (Gemeten in Mol per kubieke meter seconde) - De initiële reactiesnelheid wordt gedefinieerd als de initiële snelheid waarmee een chemische reactie plaatsvindt.
Maximale snelheid - (Gemeten in Mol per kubieke meter seconde) - De maximale snelheid wordt gedefinieerd als de maximale snelheid die door het systeem wordt bereikt bij een verzadigde substraatconcentratie.
Substraatconcentratie - (Gemeten in Mol per kubieke meter) - De substraatconcentratie is het aantal mol substraat per liter oplossing.
Enzymmodificerende factor - De enzymmodificerende factor wordt gedefinieerd door de remmerconcentratie en de dissociatieconstanten van het enzym.
Michaelis Constant - (Gemeten in Mol per kubieke meter) - De Michaelis Constante is numeriek gelijk aan de substraatconcentratie waarbij de reactiesnelheid de helft is van de maximale snelheid van het systeem.
Enzymsubstraat wijzigende factor - De enzymsubstraatmodificerende factor wordt gedefinieerd door de remmerconcentratie en de dissociatieconstante van het enzym-substraatcomplex.
STAP 1: converteer ingang (en) naar basiseenheid
Maximale snelheid: 40 mole / liter seconde --> 40000 Mol per kubieke meter seconde (Bekijk de conversie ​hier)
Substraatconcentratie: 1.5 mole/liter --> 1500 Mol per kubieke meter (Bekijk de conversie ​hier)
Enzymmodificerende factor: 5 --> Geen conversie vereist
Michaelis Constant: 3 mole/liter --> 3000 Mol per kubieke meter (Bekijk de conversie ​hier)
Enzymsubstraat wijzigende factor: 2 --> Geen conversie vereist
STAP 2: Evalueer de formule
Invoerwaarden in formule vervangen
V0 = (Vmax*S)/((α*KM)+(α'*S)) --> (40000*1500)/((5*3000)+(2*1500))
Evalueren ... ...
V0 = 3333.33333333333
STAP 3: converteer het resultaat naar de eenheid van de uitvoer
3333.33333333333 Mol per kubieke meter seconde -->3.33333333333333 mole / liter seconde (Bekijk de conversie ​hier)
DEFINITIEVE ANTWOORD
3.33333333333333 3.333333 mole / liter seconde <-- Initiële reactiesnelheid
(Berekening voltooid in 00.004 seconden)

Credits

Creator Image
Gemaakt door Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh heeft deze rekenmachine gemaakt en nog 700+ meer rekenmachines!
Verifier Image
Geverifieërd door Prerana Bakli
Universiteit van Hawai'i in Mānoa (UH Manoa), Hawaï, VS
Prerana Bakli heeft deze rekenmachine geverifieerd en nog 1600+ rekenmachines!

Michaelis Menten Kinetics-vergelijking Rekenmachines

Michaelis Constant gegeven katalytische snelheidsconstante en initiële enzymconcentratie
​ LaTeX ​ Gaan Michaelis Constant = (Substraatconcentratie*((Katalytische snelheidsconstante*Initiële enzymconcentratie)-Initiële reactiesnelheid))/Initiële reactiesnelheid
Substraatconcentratie van Michaelis Menten Kinetics Equation
​ LaTeX ​ Gaan Substraatconcentratie = (Michaelis Constant*Initiële reactiesnelheid)/(Maximale snelheid-Initiële reactiesnelheid)
Michaelis Constant van Michaelis Menten kinetiekvergelijking
​ LaTeX ​ Gaan Michaelis Constant = Substraatconcentratie*((Maximale snelheid-Initiële reactiesnelheid)/Initiële reactiesnelheid)
Maximale systeemsnelheid van Michaelis Menten Kinetics-vergelijking
​ LaTeX ​ Gaan Maximale snelheid = (Initiële reactiesnelheid*(Michaelis Constant+Substraatconcentratie))/Substraatconcentratie

Initiële reactiesnelheid van enzym gegeven Modificerende factor in Michaelis Menten-vergelijking Formule

​LaTeX ​Gaan
Initiële reactiesnelheid = (Maximale snelheid*Substraatconcentratie)/((Enzymmodificerende factor*Michaelis Constant)+(Enzymsubstraat wijzigende factor*Substraatconcentratie))
V0 = (Vmax*S)/((α*KM)+(α'*S))

Wat is concurrerende remming?

Bij competitieve remming kunnen het substraat en de remmer niet tegelijkertijd aan het enzym binden, zoals te zien is in de afbeelding rechts. Dit is meestal het gevolg van het feit dat de remmer affiniteit heeft voor de actieve plaats van een enzym waar het substraat ook bindt; het substraat en de remmer strijden om toegang tot de actieve site van het enzym. Dit type remming kan worden overwonnen door voldoende hoge concentraties substraat (Vmax blijft constant), dwz door de remmer te verslaan. De schijnbare Km zal echter toenemen naarmate er een hogere concentratie van het substraat nodig is om het Km-punt te bereiken, of de helft van de Vmax. Concurrerende remmers zijn vaak qua structuur vergelijkbaar met het echte substraat.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!