Dissociatieconstante van enzym gegeven Modificerende factor van enzym Oplossing

STAP 0: Samenvatting voorberekening
Formule gebruikt
Enzymremmer-dissociatieconstante gegeven MF = Concentratie van remmer/(Enzymmodificerende factor-1)
Kei = I/(α-1)
Deze formule gebruikt 3 Variabelen
Variabelen gebruikt
Enzymremmer-dissociatieconstante gegeven MF - (Gemeten in Mol per kubieke meter) - De dissociatieconstante van de enzymremmer gegeven MF wordt gemeten met behulp van de methode waarbij de remmer wordt getitreerd in een oplossing van enzym en de afgegeven of geabsorbeerde warmte wordt gemeten.
Concentratie van remmer - (Gemeten in Mol per kubieke meter) - De remmerconcentratie wordt gedefinieerd als het aantal molen remmer dat aanwezig is per liter oplossing van het systeem.
Enzymmodificerende factor - De enzymmodificerende factor wordt gedefinieerd door de remmerconcentratie en de dissociatieconstanten van het enzym.
STAP 1: converteer ingang (en) naar basiseenheid
Concentratie van remmer: 9 mole/liter --> 9000 Mol per kubieke meter (Bekijk de conversie ​hier)
Enzymmodificerende factor: 5 --> Geen conversie vereist
STAP 2: Evalueer de formule
Invoerwaarden in formule vervangen
Kei = I/(α-1) --> 9000/(5-1)
Evalueren ... ...
Kei = 2250
STAP 3: converteer het resultaat naar de eenheid van de uitvoer
2250 Mol per kubieke meter -->2.25 mole/liter (Bekijk de conversie ​hier)
DEFINITIEVE ANTWOORD
2.25 mole/liter <-- Enzymremmer-dissociatieconstante gegeven MF
(Berekening voltooid in 00.004 seconden)

Credits

Creator Image
Gemaakt door Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh heeft deze rekenmachine gemaakt en nog 700+ meer rekenmachines!
Verifier Image
Geverifieërd door Prerana Bakli
Universiteit van Hawai'i in Mānoa (UH Manoa), Hawaï, VS
Prerana Bakli heeft deze rekenmachine geverifieerd en nog 1600+ rekenmachines!

Concurrerende remmer Rekenmachines

Substraatconcentratie van competitieve remming van enzymkatalyse
​ Gaan Substraatconcentratie = (Initiële reactiesnelheid*(Michaelis Constant*(1+(Concentratie van remmer/Dissociatieconstante van enzymremmer))))/((Eindsnelheidsconstante*Initiële enzymconcentratie)-Initiële reactiesnelheid)
Substraatconcentratie in competitieve remming gegeven Enzymsubstraatcomplexconcentratie
​ Gaan Substraatconcentratie = (Enzymsubstraatcomplexconcentratie*(Michaelis Constant*(1+(Concentratie van remmer/Dissociatieconstante van enzymremmer))))/((Initiële enzymconcentratie)-Enzymsubstraatcomplexconcentratie)
Substraatconcentratie in competitieve remming gegeven maximale systeemsnelheid
​ Gaan Substraatconcentratie = (Initiële reactiesnelheid*(Michaelis Constant*(1+(Concentratie van remmer/Dissociatieconstante van enzymremmer))))/(Maximale snelheid-Initiële reactiesnelheid)
Schijnbare waarde van Michaelis Menten Constant in aanwezigheid van competitieve remming
​ Gaan Schijnbare Michaelis Constant = (Substraatconcentratie*(Maximale snelheid-Initiële reactiesnelheid))/Initiële reactiesnelheid

Belangrijke formules over enzymkinetiek Rekenmachines

Initiële reactiesnelheid gegeven Dissociatiesnelheidsconstante
​ Gaan Initiële reactiesnelheid gegeven DRC = (Maximale snelheid*Substraatconcentratie)/(Dissociatiesnelheidsconstante:+Substraatconcentratie)
Maximale snelheid gegeven Dissociatiesnelheidsconstante
​ Gaan Maximaal tarief gegeven DRC = (Initiële reactiesnelheid*(Dissociatiesnelheidsconstante:+Substraatconcentratie))/Substraatconcentratie
Wijzigende factor van enzymsubstraatcomplex
​ Gaan Enzymsubstraat wijzigende factor = 1+(Concentratie van remmer/Enzymsubstraat-dissociatieconstante)
Initiële snelheid van systeem gegeven snelheidsconstante en enzymsubstraatcomplexconcentratie
​ Gaan Initiële reactiesnelheid gegeven RC = Eindsnelheidsconstante*Enzymsubstraatcomplexconcentratie

Dissociatieconstante van enzym gegeven Modificerende factor van enzym Formule

Enzymremmer-dissociatieconstante gegeven MF = Concentratie van remmer/(Enzymmodificerende factor-1)
Kei = I/(α-1)

Wat is dissociatieconstante?

De dissociatieconstante (Kd) kwantificeert het evenwicht tussen een ligand (L) dat vrij is in oplossing en gebonden is aan een plaats in een eiwit (EL). Het komt overeen met de affiniteit die het ligand heeft voor de bindingsplaats. Liganden met een hogere, gunstigere vrije associatie-energie binden "strakker" en hebben daarom een grotere voorkeur voor de gebonden toestand. Omdat Kd wordt gedefinieerd als een dissociatieconstante, hebben liganden met hogere affiniteit lagere Kd-waarden.

Wat is competitieve remming?

Bij competitieve remming kunnen het substraat en de remmer niet tegelijkertijd aan het enzym binden, dit is meestal het gevolg van het feit dat de remmer een affiniteit heeft voor de actieve plaats van een enzym waar het substraat ook bindt; het substraat en de remmer strijden om toegang tot de actieve plaats van het enzym. Dit type remming kan worden overwonnen door voldoende hoge substraatconcentraties (Vmax blijft constant), dwz door de remmer te overtreffen. De schijnbare Km zal echter toenemen naarmate er een hogere concentratie van het substraat nodig is om het Km-punt te bereiken, of de helft van de Vmax. Competitieve remmers zijn vaak qua structuur vergelijkbaar met het echte substraat.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!