Concentrazione del substrato data il fattore modificante nell'equazione di Michaelis Menten calcolatrice

✖La velocità di reazione iniziale è definita come la velocità iniziale alla quale avviene una reazione chimica.ⓘ Velocità di reazione iniziale [V₀]			+10% -10%
✖Il fattore di modifica dell'enzima è definito dalla concentrazione dell'inibitore e dalle costanti di dissociazione dell'enzima.ⓘ Fattore modificante enzimatico [α]			+10% -10%
✖Il fattore di modifica del substrato enzimatico è definito dalla concentrazione dell'inibitore e dalla costante di dissociazione del complesso enzima-substrato.ⓘ Fattore di modifica del substrato enzimatico [α^']			+10% -10%
✖La costante di Michaelis è numericamente uguale alla concentrazione del substrato alla quale la velocità di reazione è la metà della velocità massima del sistema.ⓘ Michele Costante [K_M]			+10% -10%
✖La velocità massima è definita come la velocità massima raggiunta dal sistema alla concentrazione di substrato saturo.ⓘ Tariffa massima [V_max]			+10% -10%

✖La concentrazione del substrato è il numero di moli di substrato per litro di soluzione.ⓘ Concentrazione del substrato data il fattore modificante nell'equazione di Michaelis Menten [S]

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Concentrazione del substrato data il fattore modificante nell'equazione di Michaelis Menten Soluzione

FASE 0: Riepilogo pre-calcolo

Formula utilizzata

Concentrazione del substrato = (Velocità di reazione iniziale*(Fattore modificante enzimatico/Fattore di modifica del substrato enzimatico)*Michele Costante)/(((1/Fattore di modifica del substrato enzimatico)*Tariffa massima)-Velocità di reazione iniziale)
S = (V₀*(α/α^')*K_M)/(((1/α^')*V_max)-V₀)
Questa formula utilizza 6 Variabili

Variabili utilizzate

Concentrazione del substrato - (Misurato in Mole per metro cubo) - La concentrazione del substrato è il numero di moli di substrato per litro di soluzione.
Velocità di reazione iniziale - (Misurato in Mole per metro cubo secondo) - La velocità di reazione iniziale è definita come la velocità iniziale alla quale avviene una reazione chimica.
Fattore modificante enzimatico - Il fattore di modifica dell'enzima è definito dalla concentrazione dell'inibitore e dalle costanti di dissociazione dell'enzima.
Fattore di modifica del substrato enzimatico - Il fattore di modifica del substrato enzimatico è definito dalla concentrazione dell'inibitore e dalla costante di dissociazione del complesso enzima-substrato.
Michele Costante - (Misurato in Mole per metro cubo) - La costante di Michaelis è numericamente uguale alla concentrazione del substrato alla quale la velocità di reazione è la metà della velocità massima del sistema.
Tariffa massima - (Misurato in Mole per metro cubo secondo) - La velocità massima è definita come la velocità massima raggiunta dal sistema alla concentrazione di substrato saturo.

PASSAGGIO 1: conversione degli ingressi in unità di base

Velocità di reazione iniziale: 0.45 mole / litro secondo --> 450 Mole per metro cubo secondo (Controlla la conversione qui)
Fattore modificante enzimatico: 5 --> Nessuna conversione richiesta
Fattore di modifica del substrato enzimatico: 2 --> Nessuna conversione richiesta
Michele Costante: 3 mole/litro --> 3000 Mole per metro cubo (Controlla la conversione qui)
Tariffa massima: 40 mole / litro secondo --> 40000 Mole per metro cubo secondo (Controlla la conversione qui)

FASE 2: valutare la formula

Sostituzione dei valori di input nella formula

S = (V₀*(α/α^')*K_M)/(((1/α^')*V_max)-V₀) --> (450*(5/2)*3000)/(((1/2)*40000)-450)

Valutare ... ...

S = 172.634271099744

PASSAGGIO 3: conversione del risultato nell'unità di output

172.634271099744 Mole per metro cubo -->0.172634271099744 mole/litro (Controlla la conversione qui)

RISPOSTA FINALE

0.172634271099744 ≈ 0.172634 mole/litro <-- Concentrazione del substrato

(Calcolo completato in 00.004 secondi)

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Titoli di coda

Creato da Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Mumbai

Prashant Singh ha creato questa calcolatrice e altre 700+ altre calcolatrici!

Verificato da Prerana Bakli

Università delle Hawai'i a Mānoa (UH Manoa), Hawaii, Stati Uniti

Prerana Bakli ha verificato questa calcolatrice e altre 1600+ altre calcolatrici!

< Inibitore competitivo Calcolatrici

Concentrazione del substrato dell'inibizione competitiva della catalisi enzimatica

LaTeX Partire Concentrazione del substrato = (Velocità di reazione iniziale*(Michele Costante*(1+(Concentrazione dell'inibitore/Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico))))/((Costante del tasso finale*Concentrazione enzimatica iniziale)-Velocità di reazione iniziale)

Concentrazione del substrato nell'inibizione competitiva data la concentrazione del complesso del substrato enzimatico

LaTeX Partire Concentrazione del substrato = (Concentrazione del complesso del substrato enzimatico*(Michele Costante*(1+(Concentrazione dell'inibitore/Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico))))/((Concentrazione enzimatica iniziale)-Concentrazione del complesso del substrato enzimatico)

Concentrazione del substrato nell'inibizione competitiva data la velocità massima del sistema

Valore apparente di Michaelis Menten Constant in presenza di inibizione competitiva

LaTeX Partire Apparente Michaelis costante = (Concentrazione del substrato*(Tariffa massima-Velocità di reazione iniziale))/Velocità di reazione iniziale

Vedi altro >>

Concentrazione del substrato data il fattore modificante nell'equazione di Michaelis Menten Formula

LaTeX Partire

Cos'è l'inibizione competitiva?

Nell'inibizione competitiva, il substrato e l'inibitore non possono legarsi contemporaneamente all'enzima, questo di solito deriva dall'affinità dell'inibitore per il sito attivo di un enzima dove si lega anche il substrato; il substrato e l'inibitore competono per l'accesso al sito attivo dell'enzima. Questo tipo di inibizione può essere superata da concentrazioni sufficientemente elevate di substrato (Vmax rimane costante), cioè superando l'inibitore. Tuttavia, il Km apparente aumenterà in quanto occorre una maggiore concentrazione del substrato per raggiungere il punto Km, o metà del Vmax. Gli inibitori competitivi sono spesso simili nella struttura al substrato reale.

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