Costante di velocità data la velocità massima e la concentrazione enzimatica iniziale calcolatrice

✖La velocità massima è definita come la velocità massima raggiunta dal sistema alla concentrazione di substrato saturo.ⓘ Tariffa massima [V_max]			+10% -10%
✖La concentrazione iniziale dell'enzima è definita come la concentrazione dell'enzima all'inizio della reazione.ⓘ Concentrazione enzimatica iniziale [[E₀]]			+10% -10%

✖La costante di velocità finale è la costante di velocità quando il complesso enzima-substrato in reazione con l'inibitore viene convertito nel catalizzatore enzimatico e nel prodotto.ⓘ Costante di velocità data la velocità massima e la concentrazione enzimatica iniziale [k₂]

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Costante di velocità data la velocità massima e la concentrazione enzimatica iniziale Soluzione

FASE 0: Riepilogo pre-calcolo

Formula utilizzata

Costante del tasso finale = Tariffa massima/Concentrazione enzimatica iniziale
k₂ = V_max/[E₀]
Questa formula utilizza 3 Variabili

Variabili utilizzate

Costante del tasso finale - (Misurato in 1 al secondo) - La costante di velocità finale è la costante di velocità quando il complesso enzima-substrato in reazione con l'inibitore viene convertito nel catalizzatore enzimatico e nel prodotto.
Tariffa massima - (Misurato in Mole per metro cubo secondo) - La velocità massima è definita come la velocità massima raggiunta dal sistema alla concentrazione di substrato saturo.
Concentrazione enzimatica iniziale - (Misurato in Mole per metro cubo) - La concentrazione iniziale dell'enzima è definita come la concentrazione dell'enzima all'inizio della reazione.

PASSAGGIO 1: conversione degli ingressi in unità di base

Tariffa massima: 40 mole / litro secondo --> 40000 Mole per metro cubo secondo (Controlla la conversione qui)
Concentrazione enzimatica iniziale: 100 mole/litro --> 100000 Mole per metro cubo (Controlla la conversione qui)

FASE 2: valutare la formula

Sostituzione dei valori di input nella formula

k₂ = V_max/[E₀] --> 40000/100000

Valutare ... ...

k₂ = 0.4

PASSAGGIO 3: conversione del risultato nell'unità di output

0.4 1 al secondo --> Nessuna conversione richiesta

RISPOSTA FINALE

0.4 1 al secondo <-- Costante del tasso finale

(Calcolo completato in 00.022 secondi)

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Titoli di coda

Creato da Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Mumbai

Prashant Singh ha creato questa calcolatrice e altre 700+ altre calcolatrici!

Verificato da Prerana Bakli

Università delle Hawai'i a Mānoa (UH Manoa), Hawaii, Stati Uniti

Prerana Bakli ha verificato questa calcolatrice e altre 1600+ altre calcolatrici!

< Costanti di velocità della reazione enzimatica Calcolatrici

Forward Rate Constant nel meccanismo di reazione enzimatica

LaTeX Partire Costante tasso forward = (Costante del tasso di inversione*Concentrazione del complesso del substrato enzimatico)/(Concentrazione del substrato*(Concentrazione enzimatica iniziale-Concentrazione del complesso del substrato enzimatico))

Costante di velocità inversa nel meccanismo di reazione enzimatica

LaTeX Partire Costante del tasso di inversione = (Costante tasso forward*Concentrazione del substrato*(Concentrazione enzimatica iniziale-Concentrazione del complesso del substrato enzimatico))/Concentrazione del complesso del substrato enzimatico

Costante di velocità catalitica a bassa concentrazione di substrato

LaTeX Partire Costante di velocità catalitica = (Velocità di reazione iniziale*Michele Costante)/(Concentrazione enzimatica iniziale*Concentrazione del substrato)

Costante di velocità di dissociazione nel meccanismo di reazione enzimatica

LaTeX Partire Costante del tasso di dissociazione = Costante del tasso di inversione/Costante tasso forward

Vedi altro >>

Costante di velocità data la velocità massima e la concentrazione enzimatica iniziale Formula

LaTeX Partire

Costante del tasso finale = Tariffa massima/Concentrazione enzimatica iniziale
k₂ = V_max/[E₀]

Cos'è l'inibizione competitiva?

Nell'inibizione competitiva, il substrato e l'inibitore non possono legarsi all'enzima contemporaneamente, come mostrato nella figura a destra. Questo di solito deriva dall'inibitore che ha un'affinità per il sito attivo di un enzima dove si lega anche il substrato; il substrato e l'inibitore competono per l'accesso al sito attivo dell'enzima. Questo tipo di inibizione può essere superato con concentrazioni sufficientemente elevate di substrato (Vmax rimane costante), cioè superando la competizione con l'inibitore. Tuttavia, il Km apparente aumenterà poiché è necessaria una maggiore concentrazione del substrato per raggiungere il punto Km, o metà della Vmax. Gli inibitori competitivi sono spesso simili nella struttura al substrato reale.

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