Cos'è l'inibizione competitiva?
Nell'inibizione competitiva, il substrato e l'inibitore non possono legarsi contemporaneamente all'enzima, come mostrato nella figura a destra. Questo di solito deriva dal fatto che l'inibitore ha un'affinità per il sito attivo di un enzima dove si lega anche il substrato; il substrato e l'inibitore competono per l'accesso al sito attivo dell'enzima. Questo tipo di inibizione può essere superata da concentrazioni sufficientemente elevate di substrato (Vmax rimane costante), cioè superando l'inibitore. Tuttavia, il Km apparente aumenterà man mano che occorre una maggiore concentrazione del substrato per raggiungere il punto Km, ovvero metà del Vmax. Gli inibitori competitivi sono spesso simili nella struttura al substrato reale.