Fattore modificante dell'enzima calcolatrice

✖La concentrazione di inibitore è definita come il numero di moli di inibitore presenti per litro di soluzione del sistema.ⓘ Concentrazione dell'inibitore [I]			+10% -10%
✖La costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico viene misurata con il metodo in cui l'inibitore viene titolato in una soluzione di enzima e viene misurato il calore rilasciato o assorbito.ⓘ Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico [K_i]			+10% -10%

✖Il fattore di modifica dell'enzima è definito dalla concentrazione dell'inibitore e dalle costanti di dissociazione dell'enzima.ⓘ Fattore modificante dell'enzima [α]

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Fattore modificante dell'enzima Soluzione

FASE 0: Riepilogo pre-calcolo

Formula utilizzata

Fattore modificante enzimatico = 1+(Concentrazione dell'inibitore/Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico)
α = 1+(I/K_i)
Questa formula utilizza 3 Variabili

Variabili utilizzate

Fattore modificante enzimatico - Il fattore di modifica dell'enzima è definito dalla concentrazione dell'inibitore e dalle costanti di dissociazione dell'enzima.
Concentrazione dell'inibitore - (Misurato in Mole per metro cubo) - La concentrazione di inibitore è definita come il numero di moli di inibitore presenti per litro di soluzione del sistema.
Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico - (Misurato in Mole per metro cubo) - La costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico viene misurata con il metodo in cui l'inibitore viene titolato in una soluzione di enzima e viene misurato il calore rilasciato o assorbito.

PASSAGGIO 1: conversione degli ingressi in unità di base

Concentrazione dell'inibitore: 9 mole/litro --> 9000 Mole per metro cubo (Controlla la conversione qui)
Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico: 19 mole/litro --> 19000 Mole per metro cubo (Controlla la conversione qui)

FASE 2: valutare la formula

Sostituzione dei valori di input nella formula

α = 1+(I/K_i) --> 1+(9000/19000)

Valutare ... ...

α = 1.47368421052632

PASSAGGIO 3: conversione del risultato nell'unità di output

1.47368421052632 --> Nessuna conversione richiesta

RISPOSTA FINALE

1.47368421052632 ≈ 1.473684 <-- Fattore modificante enzimatico

(Calcolo completato in 00.020 secondi)

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Titoli di coda

Creato da Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Mumbai

Prashant Singh ha creato questa calcolatrice e altre 700+ altre calcolatrici!

Verificato da Prerana Bakli

Università delle Hawai'i a Mānoa (UH Manoa), Hawaii, Stati Uniti

Prerana Bakli ha verificato questa calcolatrice e altre 1600+ altre calcolatrici!

< Inibitore competitivo Calcolatrici

Concentrazione del substrato dell'inibizione competitiva della catalisi enzimatica

LaTeX Partire Concentrazione del substrato = (Velocità di reazione iniziale*(Michele Costante*(1+(Concentrazione dell'inibitore/Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico))))/((Costante del tasso finale*Concentrazione enzimatica iniziale)-Velocità di reazione iniziale)

Concentrazione del substrato nell'inibizione competitiva data la concentrazione del complesso del substrato enzimatico

LaTeX Partire Concentrazione del substrato = (Concentrazione del complesso del substrato enzimatico*(Michele Costante*(1+(Concentrazione dell'inibitore/Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico))))/((Concentrazione enzimatica iniziale)-Concentrazione del complesso del substrato enzimatico)

Concentrazione del substrato nell'inibizione competitiva data la velocità massima del sistema

Valore apparente di Michaelis Menten Constant in presenza di inibizione competitiva

LaTeX Partire Apparente Michaelis costante = (Concentrazione del substrato*(Tariffa massima-Velocità di reazione iniziale))/Velocità di reazione iniziale

Vedi altro >>

Fattore modificante dell'enzima Formula

LaTeX Partire

Fattore modificante enzimatico = 1+(Concentrazione dell'inibitore/Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico)
α = 1+(I/K_i)

Cos'è l'inibizione competitiva?

Nell'inibizione competitiva, il substrato e l'inibitore non possono legarsi contemporaneamente all'enzima, questo di solito deriva dall'affinità dell'inibitore per il sito attivo di un enzima dove si lega anche il substrato; il substrato e l'inibitore competono per l'accesso al sito attivo dell'enzima. Questo tipo di inibizione può essere superata da concentrazioni sufficientemente elevate di substrato (Vmax rimane costante), cioè superando l'inibitore. Tuttavia, il Km apparente aumenterà in quanto occorre una maggiore concentrazione del substrato per raggiungere il punto Km, o metà del Vmax. Gli inibitori competitivi sono spesso simili nella struttura al substrato reale.

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