Cos'è l'inibizione competitiva?
Nell'inibizione competitiva, il substrato e l'inibitore non possono legarsi all'enzima contemporaneamente, come mostrato nella figura a destra. Questo di solito deriva dall'inibitore che ha un'affinità per il sito attivo di un enzima dove si lega anche il substrato; il substrato e l'inibitore competono per l'accesso al sito attivo dell'enzima. Questo tipo di inibizione può essere superato con concentrazioni sufficientemente elevate di substrato (Vmax rimane costante), cioè superando la competizione con l'inibitore. Tuttavia, il Km apparente aumenterà poiché è necessaria una maggiore concentrazione del substrato per raggiungere il punto Km, o metà della Vmax. Gli inibitori competitivi sono spesso simili nella struttura al substrato reale.