Costante di dissociazione dell'inibitore data da Michaelis Menten Constant Soluzione

FASE 0: Riepilogo pre-calcolo
Formula utilizzata
Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico = (Concentrazione dell'inibitore/((Apparente Michaelis costante/Michele Costante)-1))
Ki = (I/((Kmapp/KM)-1))
Questa formula utilizza 4 Variabili
Variabili utilizzate
Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico - (Misurato in Mole per metro cubo) - La costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico viene misurata con il metodo in cui l'inibitore viene titolato in una soluzione di enzima e viene misurato il calore rilasciato o assorbito.
Concentrazione dell'inibitore - (Misurato in Mole per metro cubo) - La concentrazione di inibitore è definita come il numero di moli di inibitore presenti per litro di soluzione del sistema.
Apparente Michaelis costante - (Misurato in Mole per metro cubo) - La costante di Michaelis apparente è definita come la costante di Michaelis-Menten in presenza di un inibitore competitivo.
Michele Costante - (Misurato in Mole per metro cubo) - La costante di Michaelis è numericamente uguale alla concentrazione del substrato alla quale la velocità di reazione è la metà della velocità massima del sistema.
PASSAGGIO 1: conversione degli ingressi in unità di base
Concentrazione dell'inibitore: 9 mole/litro --> 9000 Mole per metro cubo (Controlla la conversione ​qui)
Apparente Michaelis costante: 12 mole/litro --> 12000 Mole per metro cubo (Controlla la conversione ​qui)
Michele Costante: 3 mole/litro --> 3000 Mole per metro cubo (Controlla la conversione ​qui)
FASE 2: valutare la formula
Sostituzione dei valori di input nella formula
Ki = (I/((Kmapp/KM)-1)) --> (9000/((12000/3000)-1))
Valutare ... ...
Ki = 3000
PASSAGGIO 3: conversione del risultato nell'unità di output
3000 Mole per metro cubo -->3 mole/litro (Controlla la conversione ​qui)
RISPOSTA FINALE
3 mole/litro <-- Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico
(Calcolo completato in 00.020 secondi)

Titoli di coda

Creator Image
Creato da Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh ha creato questa calcolatrice e altre 700+ altre calcolatrici!
Verifier Image
Verificato da Prerana Bakli
Università delle Hawai'i a Mānoa (UH Manoa), Hawaii, Stati Uniti
Prerana Bakli ha verificato questa calcolatrice e altre 1600+ altre calcolatrici!

Equazione cinetica di Michaelis Menten Calcolatrici

Michaelis Constant ha dato la costante di velocità catalitica e la concentrazione enzimatica iniziale
​ LaTeX ​ Partire Michele Costante = (Concentrazione del substrato*((Costante di velocità catalitica*Concentrazione enzimatica iniziale)-Velocità di reazione iniziale))/Velocità di reazione iniziale
Concentrazione del substrato dall'equazione cinetica di Michaelis Menten
​ LaTeX ​ Partire Concentrazione del substrato = (Michele Costante*Velocità di reazione iniziale)/(Tariffa massima-Velocità di reazione iniziale)
Michaelis Constant dall'equazione cinetica di Michaelis Menten
​ LaTeX ​ Partire Michele Costante = Concentrazione del substrato*((Tariffa massima-Velocità di reazione iniziale)/Velocità di reazione iniziale)
Velocità massima del sistema dall'equazione cinetica di Michaelis Menten
​ LaTeX ​ Partire Tariffa massima = (Velocità di reazione iniziale*(Michele Costante+Concentrazione del substrato))/Concentrazione del substrato

Costante di dissociazione dell'inibitore data da Michaelis Menten Constant Formula

​LaTeX ​Partire
Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico = (Concentrazione dell'inibitore/((Apparente Michaelis costante/Michele Costante)-1))
Ki = (I/((Kmapp/KM)-1))

Cos'è l'inibizione competitiva?

Nell'inibizione competitiva, il substrato e l'inibitore non possono legarsi all'enzima contemporaneamente, come mostrato nella figura a destra. Questo di solito deriva dall'inibitore che ha un'affinità per il sito attivo di un enzima dove si lega anche il substrato; il substrato e l'inibitore competono per l'accesso al sito attivo dell'enzima. Questo tipo di inibizione può essere superato con concentrazioni sufficientemente elevate di substrato (Vmax rimane costante), cioè superando la competizione con l'inibitore. Tuttavia, il Km apparente aumenterà poiché è necessaria una maggiore concentrazione del substrato per raggiungere il punto Km, o metà della Vmax. Gli inibitori competitivi sono spesso simili nella struttura al substrato reale.

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