Concentrazione dell'inibitore data dal fattore modificante del complesso del substrato enzimatico Soluzione

FASE 0: Riepilogo pre-calcolo
Formula utilizzata
Concentrazione dell'inibitore = (Fattore di modifica del substrato enzimatico-1)*Costante di dissociazione del substrato enzimatico
I = (α'-1)*Ki'
Questa formula utilizza 3 Variabili
Variabili utilizzate
Concentrazione dell'inibitore - (Misurato in Mole per metro cubo) - La concentrazione di inibitore è definita come il numero di moli di inibitore presenti per litro di soluzione del sistema.
Fattore di modifica del substrato enzimatico - Il fattore di modifica del substrato enzimatico è definito dalla concentrazione dell'inibitore e dalla costante di dissociazione del complesso enzima-substrato.
Costante di dissociazione del substrato enzimatico - (Misurato in Mole per metro cubo) - La costante di dissociazione del substrato enzimatico è difficile da misurare direttamente poiché il complesso enzima-substrato ha vita breve e subisce una reazione chimica per formare il prodotto.
PASSAGGIO 1: conversione degli ingressi in unità di base
Fattore di modifica del substrato enzimatico: 2 --> Nessuna conversione richiesta
Costante di dissociazione del substrato enzimatico: 15 mole/litro --> 15000 Mole per metro cubo (Controlla la conversione ​qui)
FASE 2: valutare la formula
Sostituzione dei valori di input nella formula
I = (α'-1)*Ki' --> (2-1)*15000
Valutare ... ...
I = 15000
PASSAGGIO 3: conversione del risultato nell'unità di output
15000 Mole per metro cubo -->15 mole/litro (Controlla la conversione ​qui)
RISPOSTA FINALE
15 mole/litro <-- Concentrazione dell'inibitore
(Calcolo completato in 00.004 secondi)

Titoli di coda

Creator Image
Creato da Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh ha creato questa calcolatrice e altre 700+ altre calcolatrici!
Verifier Image
Verificato da Prerana Bakli
Università delle Hawai'i a Mānoa (UH Manoa), Hawaii, Stati Uniti
Prerana Bakli ha verificato questa calcolatrice e altre 1600+ altre calcolatrici!

Concentrazione complessa Calcolatrici

Concentrazione substrato data velocità catalitica costante e concentrazione enzimatica iniziale
​ LaTeX ​ Partire Concentrazione del substrato = (Michele Costante*Velocità di reazione iniziale)/((Costante di velocità catalitica*Concentrazione enzimatica iniziale)-Velocità di reazione iniziale)
La concentrazione del substrato se Michaelis Constant è molto grande della concentrazione del substrato
​ LaTeX ​ Partire Concentrazione del substrato = (Velocità di reazione iniziale*Michele Costante)/(Costante di velocità catalitica*Concentrazione enzimatica iniziale)
Concentrazione enzimatica iniziale a bassa concentrazione di substrato
​ LaTeX ​ Partire Concentrazione enzimatica iniziale = (Velocità di reazione iniziale*Michele Costante)/(Costante di velocità catalitica*Concentrazione del substrato)
Concentrazione del substrato data la velocità massima a bassa concentrazione
​ LaTeX ​ Partire Concentrazione del substrato = (Velocità di reazione iniziale*Michele Costante)/Tariffa massima

Concentrazione dell'inibitore data dal fattore modificante del complesso del substrato enzimatico Formula

​LaTeX ​Partire
Concentrazione dell'inibitore = (Fattore di modifica del substrato enzimatico-1)*Costante di dissociazione del substrato enzimatico
I = (α'-1)*Ki'

Cos'è l'inibizione competitiva?

Nell'inibizione competitiva, il substrato e l'inibitore non possono legarsi all'enzima contemporaneamente, come mostrato nella figura a destra. Questo di solito deriva dall'inibitore che ha un'affinità per il sito attivo di un enzima dove si lega anche il substrato; il substrato e l'inibitore competono per l'accesso al sito attivo dell'enzima. Questo tipo di inibizione può essere superato con concentrazioni sufficientemente elevate di substrato (Vmax rimane costante), cioè superando la competizione con l'inibitore. Tuttavia, il Km apparente aumenterà poiché è necessaria una maggiore concentrazione del substrato per raggiungere il punto Km, o metà della Vmax. Gli inibitori competitivi sono spesso simili nella struttura al substrato reale.

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