Apparente costante di Michaelis Menten data la costante di dissociazione dell'inibitore Soluzione

FASE 0: Riepilogo pre-calcolo
Formula utilizzata
Apparente Michaelis costante = Michele Costante*(1+(Concentrazione dell'inibitore/Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico))
Kmapp = KM*(1+(I/Ki))
Questa formula utilizza 4 Variabili
Variabili utilizzate
Apparente Michaelis costante - (Misurato in Mole per metro cubo) - La costante di Michaelis apparente è definita come la costante di Michaelis-Menten in presenza di un inibitore competitivo.
Michele Costante - (Misurato in Mole per metro cubo) - La costante di Michaelis è numericamente uguale alla concentrazione del substrato alla quale la velocità di reazione è la metà della velocità massima del sistema.
Concentrazione dell'inibitore - (Misurato in Mole per metro cubo) - La concentrazione di inibitore è definita come il numero di moli di inibitore presenti per litro di soluzione del sistema.
Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico - (Misurato in Mole per metro cubo) - La costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico viene misurata con il metodo in cui l'inibitore viene titolato in una soluzione di enzima e viene misurato il calore rilasciato o assorbito.
PASSAGGIO 1: conversione degli ingressi in unità di base
Michele Costante: 3 mole/litro --> 3000 Mole per metro cubo (Controlla la conversione ​qui)
Concentrazione dell'inibitore: 9 mole/litro --> 9000 Mole per metro cubo (Controlla la conversione ​qui)
Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico: 19 mole/litro --> 19000 Mole per metro cubo (Controlla la conversione ​qui)
FASE 2: valutare la formula
Sostituzione dei valori di input nella formula
Kmapp = KM*(1+(I/Ki)) --> 3000*(1+(9000/19000))
Valutare ... ...
Kmapp = 4421.05263157895
PASSAGGIO 3: conversione del risultato nell'unità di output
4421.05263157895 Mole per metro cubo -->4.42105263157895 mole/litro (Controlla la conversione ​qui)
RISPOSTA FINALE
4.42105263157895 4.421053 mole/litro <-- Apparente Michaelis costante
(Calcolo completato in 00.004 secondi)

Titoli di coda

Creator Image
Creato da Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh ha creato questa calcolatrice e altre 700+ altre calcolatrici!
Verifier Image
Verificato da Prerana Bakli
Università delle Hawai'i a Mānoa (UH Manoa), Hawaii, Stati Uniti
Prerana Bakli ha verificato questa calcolatrice e altre 1600+ altre calcolatrici!

Inibitore non competitivo Calcolatrici

Concentrazione enzimatica iniziale apparente in presenza di inibitore non competitivo
​ LaTeX ​ Partire Concentrazione enzimatica iniziale apparente = (Concentrazione enzimatica iniziale/(1+(Concentrazione dell'inibitore/Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico)))
Costante di dissociazione data la concentrazione enzimatica iniziale apparente
​ LaTeX ​ Partire Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico = (Concentrazione dell'inibitore/((Concentrazione enzimatica iniziale/Concentrazione enzimatica iniziale apparente)-1))
Apparente costante di Michaelis Menten data la costante di dissociazione dell'inibitore
​ LaTeX ​ Partire Apparente Michaelis costante = Michele Costante*(1+(Concentrazione dell'inibitore/Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico))
Tariffa Massima Apparente in presenza di Inibitore Non Competitivo
​ LaTeX ​ Partire Tasso massimo apparente = (Tariffa massima/(1+(Concentrazione dell'inibitore/Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico)))

Apparente costante di Michaelis Menten data la costante di dissociazione dell'inibitore Formula

​LaTeX ​Partire
Apparente Michaelis costante = Michele Costante*(1+(Concentrazione dell'inibitore/Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico))
Kmapp = KM*(1+(I/Ki))

Cos'è l'inibizione competitiva?

Nell'inibizione competitiva, il substrato e l'inibitore non possono legarsi all'enzima contemporaneamente, come mostrato nella figura a destra. Questo di solito deriva dall'inibitore che ha un'affinità per il sito attivo di un enzima dove si lega anche il substrato; il substrato e l'inibitore competono per l'accesso al sito attivo dell'enzima. Questo tipo di inibizione può essere superato con concentrazioni sufficientemente elevate di substrato (Vmax rimane costante), cioè superando la competizione con l'inibitore. Tuttavia, il Km apparente aumenterà poiché è necessaria una maggiore concentrazione del substrato per raggiungere il punto Km, o metà della Vmax. Gli inibitori competitivi sono spesso simili nella struttura al substrato reale.

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