Facteur de modification de l'enzyme Calculatrice

✖La concentration d'inhibiteur est définie comme le nombre de moles d'inhibiteur présentes par litre de solution du système.ⓘ Concentration d'inhibiteur [I]			+10% -10%
✖La constante de dissociation de l'inhibiteur d'enzyme est mesurée par la méthode dans laquelle l'inhibiteur est titré dans une solution d'enzyme et la chaleur dégagée ou absorbée est mesurée.ⓘ Constante de dissociation des inhibiteurs enzymatiques [K_i]			+10% -10%

✖Le facteur de modification de l'enzyme est défini par la concentration en inhibiteur et les constantes de dissociation de l'enzyme.ⓘ Facteur de modification de l'enzyme [α]

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Facteur de modification de l'enzyme Solution

ÉTAPE 0: Résumé du pré-calcul

Formule utilisée

Facteur de modification enzymatique = 1+(Concentration d'inhibiteur/Constante de dissociation des inhibiteurs enzymatiques)
α = 1+(I/K_i)
Cette formule utilise 3 Variables

Variables utilisées

Facteur de modification enzymatique - Le facteur de modification de l'enzyme est défini par la concentration en inhibiteur et les constantes de dissociation de l'enzyme.
Concentration d'inhibiteur - (Mesuré en Mole par mètre cube) - La concentration d'inhibiteur est définie comme le nombre de moles d'inhibiteur présentes par litre de solution du système.
Constante de dissociation des inhibiteurs enzymatiques - (Mesuré en Mole par mètre cube) - La constante de dissociation de l'inhibiteur d'enzyme est mesurée par la méthode dans laquelle l'inhibiteur est titré dans une solution d'enzyme et la chaleur dégagée ou absorbée est mesurée.

ÉTAPE 1: Convertir les entrées en unité de base

Concentration d'inhibiteur: 9 mole / litre --> 9000 Mole par mètre cube (Vérifiez la conversion ici)
Constante de dissociation des inhibiteurs enzymatiques: 19 mole / litre --> 19000 Mole par mètre cube (Vérifiez la conversion ici)

ÉTAPE 2: Évaluer la formule

Remplacement des valeurs d'entrée dans la formule

α = 1+(I/K_i) --> 1+(9000/19000)

Évaluer ... ...

α = 1.47368421052632

ÉTAPE 3: Convertir le résultat en unité de sortie

1.47368421052632 --> Aucune conversion requise

RÉPONSE FINALE

1.47368421052632 ≈ 1.473684 <-- Facteur de modification enzymatique

(Calcul effectué en 00.004 secondes)

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Accueil » Chimie » Cinétique chimique » Cinétique enzymatique » Inhibiteur compétitif » Facteur de modification de l'enzyme

Crédits

Créé par Prashant Singh

Collège des sciences KJ Somaiya (KJ Somaiya), Bombay

Prashant Singh a créé cette calculatrice et 700+ autres calculatrices!

Vérifié par Prerana Bakli

Université d'Hawaï à Mānoa (UH Manoa), Hawaï, États-Unis

Prerana Bakli a validé cette calculatrice et 1600+ autres calculatrices!

< Inhibiteur compétitif Calculatrices

Concentration de substrat de l'inhibition compétitive de la catalyse enzymatique

LaTeX Aller Concentration du substrat = (Taux de réaction initial*(Michel Constant*(1+(Concentration d'inhibiteur/Constante de dissociation des inhibiteurs enzymatiques))))/((Constante de taux finale*Concentration Enzymatique Initiale)-Taux de réaction initial)

Concentration de substrat dans l'inhibition compétitive compte tenu de la concentration de complexe de substrat enzymatique

LaTeX Aller Concentration du substrat = (Concentration complexe de substrat enzymatique*(Michel Constant*(1+(Concentration d'inhibiteur/Constante de dissociation des inhibiteurs enzymatiques))))/((Concentration Enzymatique Initiale)-Concentration complexe de substrat enzymatique)

Concentration de substrat dans l'inhibition compétitive compte tenu du taux maximal du système

Valeur apparente de la constante de Michaelis Menten en présence d'inhibition compétitive

LaTeX Aller Constante de Michaelis apparente = (Concentration du substrat*(Taux maximal-Taux de réaction initial))/Taux de réaction initial

Facteur de modification de l'enzyme Formule

LaTeX Aller

Facteur de modification enzymatique = 1+(Concentration d'inhibiteur/Constante de dissociation des inhibiteurs enzymatiques)
α = 1+(I/K_i)

Qu'est-ce que l'inhibition compétitive?

Dans l'inhibition compétitive, le substrat et l'inhibiteur ne peuvent pas se lier à l'enzyme en même temps, cela résulte généralement du fait que l'inhibiteur a une affinité pour le site actif d'une enzyme où le substrat se lie également ; le substrat et l'inhibiteur entrent en compétition pour accéder au site actif de l'enzyme. Ce type d'inhibition peut être surmonté par des concentrations suffisamment élevées de substrat (Vmax reste constante), c'est-à-dire en dépassant l'inhibiteur. Cependant, le Km apparent augmentera car il faut une concentration plus élevée du substrat pour atteindre le point Km, soit la moitié de la Vmax. Les inhibiteurs compétitifs ont souvent une structure similaire au substrat réel.

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