Qu'est-ce que l'inhibition compétitive?
Dans l'inhibition compétitive, le substrat et l'inhibiteur ne peuvent pas se lier à l'enzyme en même temps, comme le montre la figure de droite. Cela résulte généralement du fait que l'inhibiteur a une affinité pour le site actif d'une enzyme où le substrat se lie également; le substrat et l'inhibiteur entrent en compétition pour accéder au site actif de l'enzyme. Ce type d'inhibition peut être surmonté par des concentrations de substrat suffisamment élevées (Vmax reste constant), c'est-à-dire en devançant l'inhibiteur. Cependant, le Km apparent augmentera car il faut une concentration plus élevée du substrat pour atteindre le point Km, ou la moitié de la Vmax. Les inhibiteurs compétitifs ont souvent une structure similaire à celle du substrat réel.