Taux maximal donné Facteur de modification dans l'équation de Michaelis Menten Solution

ÉTAPE 0: Résumé du pré-calcul
Formule utilisée
Taux maximal = (Taux de réaction initial*((Facteur de modification enzymatique*Michel Constant)+(Facteur de modification du substrat enzymatique*Concentration du substrat)))/Concentration du substrat
Vmax = (V0*((α*KM)+(α'*S)))/S
Cette formule utilise 6 Variables
Variables utilisées
Taux maximal - (Mesuré en Mole par mètre cube seconde) - Le débit maximal est défini comme la vitesse maximale atteinte par le système à une concentration de substrat saturée.
Taux de réaction initial - (Mesuré en Mole par mètre cube seconde) - La vitesse de réaction initiale est définie comme la vitesse initiale à laquelle une réaction chimique a lieu.
Facteur de modification enzymatique - Le facteur de modification de l'enzyme est défini par la concentration en inhibiteur et les constantes de dissociation de l'enzyme.
Michel Constant - (Mesuré en Mole par mètre cube) - La constante de Michaelis est numériquement égale à la concentration de substrat à laquelle la vitesse de réaction est la moitié de la vitesse maximale du système.
Facteur de modification du substrat enzymatique - Le facteur de modification du substrat enzymatique est défini par la concentration en inhibiteur et la constante de dissociation du complexe enzyme-substrat.
Concentration du substrat - (Mesuré en Mole par mètre cube) - La concentration de substrat est le nombre de moles de substrat par litre de solution.
ÉTAPE 1: Convertir les entrées en unité de base
Taux de réaction initial: 0.45 mole / litre seconde --> 450 Mole par mètre cube seconde (Vérifiez la conversion ​ici)
Facteur de modification enzymatique: 5 --> Aucune conversion requise
Michel Constant: 3 mole / litre --> 3000 Mole par mètre cube (Vérifiez la conversion ​ici)
Facteur de modification du substrat enzymatique: 2 --> Aucune conversion requise
Concentration du substrat: 1.5 mole / litre --> 1500 Mole par mètre cube (Vérifiez la conversion ​ici)
ÉTAPE 2: Évaluer la formule
Remplacement des valeurs d'entrée dans la formule
Vmax = (V0*((α*KM)+(α'*S)))/S --> (450*((5*3000)+(2*1500)))/1500
Évaluer ... ...
Vmax = 5400
ÉTAPE 3: Convertir le résultat en unité de sortie
5400 Mole par mètre cube seconde -->5.4 mole / litre seconde (Vérifiez la conversion ​ici)
RÉPONSE FINALE
5.4 mole / litre seconde <-- Taux maximal
(Calcul effectué en 00.020 secondes)

Crédits

Creator Image
Créé par Prashant Singh
Collège des sciences KJ Somaiya (KJ Somaiya), Bombay
Prashant Singh a créé cette calculatrice et 700+ autres calculatrices!
Verifier Image
Vérifié par Prerana Bakli
Université d'Hawaï à Mānoa (UH Manoa), Hawaï, États-Unis
Prerana Bakli a validé cette calculatrice et 1600+ autres calculatrices!

Équation cinétique de Michaelis Menten Calculatrices

Constante de Michaelis compte tenu de la constante de vitesse catalytique et de la concentration enzymatique initiale
​ LaTeX ​ Aller Michel Constant = (Concentration du substrat*((Constante de vitesse catalytique*Concentration Enzymatique Initiale)-Taux de réaction initial))/Taux de réaction initial
Taux maximal du système à partir de l'équation Michaelis Menten Kinetics
​ LaTeX ​ Aller Taux maximal = (Taux de réaction initial*(Michel Constant+Concentration du substrat))/Concentration du substrat
Concentration de substrat à partir de l'équation cinétique de Michaelis Menten
​ LaTeX ​ Aller Concentration du substrat = (Michel Constant*Taux de réaction initial)/(Taux maximal-Taux de réaction initial)
Constante de Michaelis de l'équation cinétique de Michaelis Menten
​ LaTeX ​ Aller Michel Constant = Concentration du substrat*((Taux maximal-Taux de réaction initial)/Taux de réaction initial)

Taux maximal donné Facteur de modification dans l'équation de Michaelis Menten Formule

​LaTeX ​Aller
Taux maximal = (Taux de réaction initial*((Facteur de modification enzymatique*Michel Constant)+(Facteur de modification du substrat enzymatique*Concentration du substrat)))/Concentration du substrat
Vmax = (V0*((α*KM)+(α'*S)))/S

Qu'est-ce que l'inhibition compétitive?

Dans l'inhibition compétitive, le substrat et l'inhibiteur ne peuvent pas se lier à l'enzyme en même temps, comme le montre la figure de droite. Cela résulte généralement du fait que l'inhibiteur a une affinité pour le site actif d'une enzyme où le substrat se lie également; le substrat et l'inhibiteur entrent en compétition pour accéder au site actif de l'enzyme. Ce type d'inhibition peut être surmonté par des concentrations de substrat suffisamment élevées (Vmax reste constant), c'est-à-dire en devançant l'inhibiteur. Cependant, le Km apparent augmentera car il faut une concentration plus élevée du substrat pour atteindre le point Km, ou la moitié de la Vmax. Les inhibiteurs compétitifs ont souvent une structure similaire à celle du substrat réel.

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