Constante de dissociation de l'enzyme donnée Facteur de modification de l'enzyme Calculatrice

✖La concentration d'inhibiteur est définie comme le nombre de moles d'inhibiteur présentes par litre de solution du système.ⓘ Concentration d'inhibiteur [I]			+10% -10%
✖Le facteur de modification de l'enzyme est défini par la concentration en inhibiteur et les constantes de dissociation de l'enzyme.ⓘ Facteur de modification enzymatique [α]			+10% -10%

✖La constante de dissociation de l'inhibiteur enzymatique donnée par MF est mesurée par la méthode dans laquelle l'inhibiteur est titré dans une solution d'enzyme et la chaleur libérée ou absorbée est mesurée.ⓘ Constante de dissociation de l'enzyme donnée Facteur de modification de l'enzyme [K_ei]

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Formule

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Constante de dissociation de l'enzyme donnée Facteur de modification de l'enzyme

Formule

K ei = \frac{I}{α - 1}

Exemple

2.25 mol/L = \frac{9 mol/L}{5 - 1}

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Constante de dissociation de l'enzyme donnée Facteur de modification de l'enzyme Solution

ÉTAPE 0: Résumé du pré-calcul

Formule utilisée

Constante de dissociation de l’inhibiteur enzymatique étant donné la MF = Concentration d'inhibiteur/(Facteur de modification enzymatique-1)
K_ei = I/(α-1)
Cette formule utilise 3 Variables

Variables utilisées

Constante de dissociation de l’inhibiteur enzymatique étant donné la MF - (Mesuré en Mole par mètre cube) - La constante de dissociation de l'inhibiteur enzymatique donnée par MF est mesurée par la méthode dans laquelle l'inhibiteur est titré dans une solution d'enzyme et la chaleur libérée ou absorbée est mesurée.
Concentration d'inhibiteur - (Mesuré en Mole par mètre cube) - La concentration d'inhibiteur est définie comme le nombre de moles d'inhibiteur présentes par litre de solution du système.
Facteur de modification enzymatique - Le facteur de modification de l'enzyme est défini par la concentration en inhibiteur et les constantes de dissociation de l'enzyme.

ÉTAPE 1: Convertir les entrées en unité de base

Concentration d'inhibiteur: 9 mole / litre --> 9000 Mole par mètre cube (Vérifiez la conversion ici)
Facteur de modification enzymatique: 5 --> Aucune conversion requise

ÉTAPE 2: Évaluer la formule

Remplacement des valeurs d'entrée dans la formule

K_ei = I/(α-1) --> 9000/(5-1)

Évaluer ... ...

K_ei = 2250

ÉTAPE 3: Convertir le résultat en unité de sortie

2250 Mole par mètre cube -->2.25 mole / litre (Vérifiez la conversion ici)

RÉPONSE FINALE

2.25 mole / litre <-- Constante de dissociation de l’inhibiteur enzymatique étant donné la MF

(Calcul effectué en 00.004 secondes)

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Accueil » Chimie » Cinétique chimique » Cinétique enzymatique » Inhibiteur compétitif » Constante de dissociation de l'enzyme donnée Facteur de modification de l'enzyme

Crédits

Créé par Prashant Singh

Collège des sciences KJ Somaiya (KJ Somaiya), Bombay

Prashant Singh a créé cette calculatrice et 700+ autres calculatrices!

Vérifié par Prerana Bakli

Université d'Hawaï à Mānoa (UH Manoa), Hawaï, États-Unis

Prerana Bakli a validé cette calculatrice et 1600+ autres calculatrices!

< Inhibiteur compétitif Calculatrices

Concentration de substrat de l'inhibition compétitive de la catalyse enzymatique

Aller Concentration du substrat = (Taux de réaction initial*(Michel Constant*(1+(Concentration d'inhibiteur/Constante de dissociation des inhibiteurs enzymatiques))))/((Constante de taux finale*Concentration Enzymatique Initiale)-Taux de réaction initial)

Concentration de substrat dans l'inhibition compétitive compte tenu de la concentration de complexe de substrat enzymatique

Aller Concentration du substrat = (Concentration complexe de substrat enzymatique*(Michel Constant*(1+(Concentration d'inhibiteur/Constante de dissociation des inhibiteurs enzymatiques))))/((Concentration Enzymatique Initiale)-Concentration complexe de substrat enzymatique)

Concentration de substrat dans l'inhibition compétitive compte tenu du taux maximal du système

Valeur apparente de la constante de Michaelis Menten en présence d'inhibition compétitive

Aller Constante de Michaelis apparente = (Concentration du substrat*(Taux maximal-Taux de réaction initial))/Taux de réaction initial

< Formules importantes sur la cinétique enzymatique Calculatrices

Vitesse de réaction initiale donnée Constante de vitesse de dissociation

Aller Taux de réaction initiale compte tenu de la RDC = (Taux maximal*Concentration du substrat)/(Constante de taux de dissociation+Concentration du substrat)

Taux maximal donné Constante de taux de dissociation

Aller Tarif maximum accordé RDC = (Taux de réaction initial*(Constante de taux de dissociation+Concentration du substrat))/Concentration du substrat

Facteur de modification du complexe de substrat enzymatique

Aller Facteur de modification du substrat enzymatique = 1+(Concentration d'inhibiteur/Constante de dissociation du substrat enzymatique)

Débit initial du système donné Constante de débit et concentration du complexe de substrat enzymatique

Aller Taux de réaction initiale compte tenu du RC = Constante de taux finale*Concentration complexe de substrat enzymatique

Constante de dissociation de l'enzyme donnée Facteur de modification de l'enzyme Formule

Constante de dissociation de l’inhibiteur enzymatique étant donné la MF = Concentration d'inhibiteur/(Facteur de modification enzymatique-1)
K_ei = I/(α-1)

Qu'est-ce que la constante de dissociation ?

La constante de dissociation (Kd) quantifie l'équilibre entre un ligand (L) libre en solution et lié à un site dans une protéine (EL). Elle correspond à l'affinité qu'a le ligand pour le site de liaison. Les ligands avec une énergie libre d'association plus élevée et plus favorable se lient "plus étroitement" et ont donc une plus grande préférence pour l'état lié. Parce que Kd est défini comme une constante de dissociation, les ligands d'affinité plus élevée ont des valeurs de Kd plus faibles.

Qu'est-ce que l'inhibition compétitive ?

Dans l'inhibition compétitive, le substrat et l'inhibiteur ne peuvent pas se lier à l'enzyme en même temps, cela résulte généralement du fait que l'inhibiteur a une affinité pour le site actif d'une enzyme où le substrat se lie également ; le substrat et l'inhibiteur entrent en compétition pour accéder au site actif de l'enzyme. Ce type d'inhibition peut être surmonté par des concentrations suffisamment élevées de substrat (Vmax reste constante), c'est-à-dire en dépassant l'inhibiteur. Cependant, le Km apparent augmentera car il faut une concentration plus élevée du substrat pour atteindre le point Km, soit la moitié de la Vmax. Les inhibiteurs compétitifs ont souvent une structure similaire au substrat réel.

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