Constante apparente de Michaelis Menten compte tenu de la constante de dissociation de l'inhibiteur Solution

ÉTAPE 0: Résumé du pré-calcul
Formule utilisée
Constante de Michaelis apparente = Michel Constant*(1+(Concentration d'inhibiteur/Constante de dissociation des inhibiteurs enzymatiques))
Kmapp = KM*(1+(I/Ki))
Cette formule utilise 4 Variables
Variables utilisées
Constante de Michaelis apparente - (Mesuré en Mole par mètre cube) - La constante de Michaelis apparente est définie comme la constante de Michaelis-Menten en présence d'un inhibiteur compétitif.
Michel Constant - (Mesuré en Mole par mètre cube) - La constante de Michaelis est numériquement égale à la concentration de substrat à laquelle la vitesse de réaction est la moitié de la vitesse maximale du système.
Concentration d'inhibiteur - (Mesuré en Mole par mètre cube) - La concentration d'inhibiteur est définie comme le nombre de moles d'inhibiteur présentes par litre de solution du système.
Constante de dissociation des inhibiteurs enzymatiques - (Mesuré en Mole par mètre cube) - La constante de dissociation de l'inhibiteur d'enzyme est mesurée par la méthode dans laquelle l'inhibiteur est titré dans une solution d'enzyme et la chaleur dégagée ou absorbée est mesurée.
ÉTAPE 1: Convertir les entrées en unité de base
Michel Constant: 3 mole / litre --> 3000 Mole par mètre cube (Vérifiez la conversion ​ici)
Concentration d'inhibiteur: 9 mole / litre --> 9000 Mole par mètre cube (Vérifiez la conversion ​ici)
Constante de dissociation des inhibiteurs enzymatiques: 19 mole / litre --> 19000 Mole par mètre cube (Vérifiez la conversion ​ici)
ÉTAPE 2: Évaluer la formule
Remplacement des valeurs d'entrée dans la formule
Kmapp = KM*(1+(I/Ki)) --> 3000*(1+(9000/19000))
Évaluer ... ...
Kmapp = 4421.05263157895
ÉTAPE 3: Convertir le résultat en unité de sortie
4421.05263157895 Mole par mètre cube -->4.42105263157895 mole / litre (Vérifiez la conversion ​ici)
RÉPONSE FINALE
4.42105263157895 4.421053 mole / litre <-- Constante de Michaelis apparente
(Calcul effectué en 00.020 secondes)

Crédits

Creator Image
Créé par Prashant Singh
Collège des sciences KJ Somaiya (KJ Somaiya), Bombay
Prashant Singh a créé cette calculatrice et 700+ autres calculatrices!
Verifier Image
Vérifié par Prerana Bakli
Université d'Hawaï à Mānoa (UH Manoa), Hawaï, États-Unis
Prerana Bakli a validé cette calculatrice et 1600+ autres calculatrices!

Inhibiteur non compétitif Calculatrices

Concentration enzymatique initiale apparente en présence d'un inhibiteur non compétitif
​ LaTeX ​ Aller Concentration enzymatique initiale apparente = (Concentration Enzymatique Initiale/(1+(Concentration d'inhibiteur/Constante de dissociation des inhibiteurs enzymatiques)))
Constante de dissociation donnée Concentration enzymatique initiale apparente
​ LaTeX ​ Aller Constante de dissociation des inhibiteurs enzymatiques = (Concentration d'inhibiteur/((Concentration Enzymatique Initiale/Concentration enzymatique initiale apparente)-1))
Constante apparente de Michaelis Menten compte tenu de la constante de dissociation de l'inhibiteur
​ LaTeX ​ Aller Constante de Michaelis apparente = Michel Constant*(1+(Concentration d'inhibiteur/Constante de dissociation des inhibiteurs enzymatiques))
Taux maximal apparent en présence d'inhibiteur non compétitif
​ LaTeX ​ Aller Taux maximal apparent = (Taux maximal/(1+(Concentration d'inhibiteur/Constante de dissociation des inhibiteurs enzymatiques)))

Constante apparente de Michaelis Menten compte tenu de la constante de dissociation de l'inhibiteur Formule

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Constante de Michaelis apparente = Michel Constant*(1+(Concentration d'inhibiteur/Constante de dissociation des inhibiteurs enzymatiques))
Kmapp = KM*(1+(I/Ki))

Qu'est-ce que l'inhibition compétitive?

Dans l'inhibition compétitive, le substrat et l'inhibiteur ne peuvent pas se lier à l'enzyme en même temps, comme le montre la figure de droite. Cela résulte généralement du fait que l'inhibiteur a une affinité pour le site actif d'une enzyme où le substrat se lie également; le substrat et l'inhibiteur entrent en compétition pour accéder au site actif de l'enzyme. Ce type d'inhibition peut être surmonté par des concentrations de substrat suffisamment élevées (Vmax reste constant), c'est-à-dire en devançant l'inhibiteur. Cependant, le Km apparent augmentera car il faut une concentration plus élevée du substrat pour atteindre le point Km, ou la moitié de la Vmax. Les inhibiteurs compétitifs ont souvent une structure similaire à celle du substrat réel.

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