Factor modificador del complejo de sustrato enzimático Solución

PASO 0: Resumen del cálculo previo
Fórmula utilizada
Factor modificador de sustrato enzimático = 1+(Concentración de inhibidor/Constante de disociación del sustrato enzimático)
α' = 1+(I/Ki')
Esta fórmula usa 3 Variables
Variables utilizadas
Factor modificador de sustrato enzimático - El factor modificador del sustrato enzimático se define por la concentración de inhibidor y la constante de disociación del complejo enzima-sustrato.
Concentración de inhibidor - (Medido en Mol por metro cúbico) - La concentración de inhibidor se define como el número de moles de inhibidor presentes por litro de solución del sistema.
Constante de disociación del sustrato enzimático - (Medido en Mol por metro cúbico) - La constante de disociación del sustrato enzimático es difícil de medir directamente ya que el complejo enzima-sustrato tiene una vida corta y sufre una reacción química para formar el producto.
PASO 1: Convierta la (s) entrada (s) a la unidad base
Concentración de inhibidor: 9 mol/litro --> 9000 Mol por metro cúbico (Verifique la conversión ​aquí)
Constante de disociación del sustrato enzimático: 15 mol/litro --> 15000 Mol por metro cúbico (Verifique la conversión ​aquí)
PASO 2: Evaluar la fórmula
Sustituir valores de entrada en una fórmula
α' = 1+(I/Ki') --> 1+(9000/15000)
Evaluar ... ...
α' = 1.6
PASO 3: Convierta el resultado a la unidad de salida
1.6 --> No se requiere conversión
RESPUESTA FINAL
1.6 <-- Factor modificador de sustrato enzimático
(Cálculo completado en 00.020 segundos)

Créditos

Creator Image
Creado por Prashant Singh
Facultad de Ciencias KJ Somaiya (KJ Somaiya), Mumbai
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Verifier Image
Verificada por Prerana Bakli
Universidad de Hawái en Mānoa (UH Manoa), Hawái, Estados Unidos
¡Prerana Bakli ha verificado esta calculadora y 1600+ más calculadoras!

La cinética de enzimas Calculadoras

Velocidad de reacción inicial dada la constante de velocidad catalítica y la concentración inicial de enzima
​ LaTeX ​ Vamos Tasa de reacción inicial = (Constante de velocidad catalítica*Concentración inicial de enzimas*Concentración de sustrato)/(Michaelis constante+Concentración de sustrato)
Velocidad de reacción inicial a baja concentración de sustrato
​ LaTeX ​ Vamos Tasa de reacción inicial = (Constante de velocidad catalítica*Concentración inicial de enzimas*Concentración de sustrato)/Michaelis constante
Velocidad de reacción inicial en la ecuación cinética de Michaelis Menten
​ LaTeX ​ Vamos Tasa de reacción inicial = (Tarifa Máxima*Concentración de sustrato)/(Michaelis constante+Concentración de sustrato)
Tasa de reacción inicial a baja concentración de sustrato en términos de tasa máxima
​ LaTeX ​ Vamos Tasa de reacción inicial = (Tarifa Máxima*Concentración de sustrato)/Michaelis constante

Fórmulas importantes sobre cinética enzimática Calculadoras

Velocidad de reacción inicial dada la constante de velocidad de disociación
​ LaTeX ​ Vamos Tasa de reacción inicial dada la DRC = (Tarifa Máxima*Concentración de sustrato)/(Constante de tasa de disociación+Concentración de sustrato)
Tasa máxima dada Constante de tasa de disociación
​ LaTeX ​ Vamos Tarifa máxima dada RDC = (Tasa de reacción inicial*(Constante de tasa de disociación+Concentración de sustrato))/Concentración de sustrato
Factor modificador del complejo de sustrato enzimático
​ LaTeX ​ Vamos Factor modificador de sustrato enzimático = 1+(Concentración de inhibidor/Constante de disociación del sustrato enzimático)
Tasa inicial del sistema dada la constante de tasa y la concentración del complejo de sustrato enzimático
​ LaTeX ​ Vamos Tasa de reacción inicial dada RC = Constante de tasa final*Concentración de complejo de sustrato enzimático

Factor modificador del complejo de sustrato enzimático Fórmula

​LaTeX ​Vamos
Factor modificador de sustrato enzimático = 1+(Concentración de inhibidor/Constante de disociación del sustrato enzimático)
α' = 1+(I/Ki')

¿Cuáles son los factores modificadores de la enzima?

Factores como pH, temperatura, efectores e inhibidores modifican la conformación de la enzima alterando su actividad catalítica.

¿Qué es la inhibición competitiva?

En la inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no pueden unirse a la enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha. Esto suele deberse a que el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima donde el sustrato también se une; el sustrato y el inhibidor compiten por acceder al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibición puede superarse mediante concentraciones suficientemente altas de sustrato (Vmax permanece constante), es decir, superando al inhibidor. Sin embargo, la Km aparente aumentará a medida que se requiera una mayor concentración del sustrato para alcanzar el punto de Km, o la mitad de la Vmax. Los inhibidores competitivos suelen tener una estructura similar al sustrato real.

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