Factor modificador del complejo de sustrato enzimático en la ecuación de Michaelis Menten Solución

PASO 0: Resumen del cálculo previo
Fórmula utilizada
Factor modificador de sustrato enzimático = (((Tarifa Máxima*Concentración de sustrato)/Tasa de reacción inicial)-(Factor modificador de enzimas*Michaelis constante))/Concentración de sustrato
α' = (((Vmax*S)/V0)-(α*KM))/S
Esta fórmula usa 6 Variables
Variables utilizadas
Factor modificador de sustrato enzimático - El factor modificador del sustrato enzimático se define por la concentración de inhibidor y la constante de disociación del complejo enzima-sustrato.
Tarifa Máxima - (Medido en Mol por metro cúbico segundo) - La tasa máxima se define como la velocidad máxima alcanzada por el sistema a una concentración de sustrato saturada.
Concentración de sustrato - (Medido en Mol por metro cúbico) - La concentración de sustrato es el número de moles de sustrato por litro de solución.
Tasa de reacción inicial - (Medido en Mol por metro cúbico segundo) - La velocidad de reacción inicial se define como la velocidad inicial a la que tiene lugar una reacción química.
Factor modificador de enzimas - El factor modificador de enzimas se define por la concentración de inhibidor y las constantes de disociación de la enzima.
Michaelis constante - (Medido en Mol por metro cúbico) - La constante de Michaelis es numéricamente igual a la concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima del sistema.
PASO 1: Convierta la (s) entrada (s) a la unidad base
Tarifa Máxima: 40 mol / litro segundo --> 40000 Mol por metro cúbico segundo (Verifique la conversión ​aquí)
Concentración de sustrato: 1.5 mol/litro --> 1500 Mol por metro cúbico (Verifique la conversión ​aquí)
Tasa de reacción inicial: 0.45 mol / litro segundo --> 450 Mol por metro cúbico segundo (Verifique la conversión ​aquí)
Factor modificador de enzimas: 5 --> No se requiere conversión
Michaelis constante: 3 mol/litro --> 3000 Mol por metro cúbico (Verifique la conversión ​aquí)
PASO 2: Evaluar la fórmula
Sustituir valores de entrada en una fórmula
α' = (((Vmax*S)/V0)-(α*KM))/S --> (((40000*1500)/450)-(5*3000))/1500
Evaluar ... ...
α' = 78.8888888888889
PASO 3: Convierta el resultado a la unidad de salida
78.8888888888889 --> No se requiere conversión
RESPUESTA FINAL
78.8888888888889 78.88889 <-- Factor modificador de sustrato enzimático
(Cálculo completado en 00.004 segundos)

Créditos

Creator Image
Creado por Prashant Singh
Facultad de Ciencias KJ Somaiya (KJ Somaiya), Mumbai
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Verifier Image
Verificada por Prerana Bakli
Universidad de Hawái en Mānoa (UH Manoa), Hawái, Estados Unidos
¡Prerana Bakli ha verificado esta calculadora y 1600+ más calculadoras!

Ecuación cinética de Michaelis Menten Calculadoras

Constante de Michaelis dada la constante de velocidad catalítica y la concentración inicial de enzima
​ LaTeX ​ Vamos Michaelis constante = (Concentración de sustrato*((Constante de velocidad catalítica*Concentración inicial de enzimas)-Tasa de reacción inicial))/Tasa de reacción inicial
Tasa máxima del sistema de la ecuación de Michaelis Menten Kinetics
​ LaTeX ​ Vamos Tarifa Máxima = (Tasa de reacción inicial*(Michaelis constante+Concentración de sustrato))/Concentración de sustrato
Concentración de sustrato a partir de la ecuación cinética de Michaelis Menten
​ LaTeX ​ Vamos Concentración de sustrato = (Michaelis constante*Tasa de reacción inicial)/(Tarifa Máxima-Tasa de reacción inicial)
Constante de Michaelis de la ecuación cinética de Michaelis Menten
​ LaTeX ​ Vamos Michaelis constante = Concentración de sustrato*((Tarifa Máxima-Tasa de reacción inicial)/Tasa de reacción inicial)

Factor modificador del complejo de sustrato enzimático en la ecuación de Michaelis Menten Fórmula

​LaTeX ​Vamos
Factor modificador de sustrato enzimático = (((Tarifa Máxima*Concentración de sustrato)/Tasa de reacción inicial)-(Factor modificador de enzimas*Michaelis constante))/Concentración de sustrato
α' = (((Vmax*S)/V0)-(α*KM))/S

¿Qué es la inhibición competitiva?

En la inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no pueden unirse a la enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha. Esto suele ser el resultado de que el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima donde el sustrato también se une; el sustrato y el inhibidor compiten por acceder al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibición puede superarse mediante concentraciones suficientemente altas de sustrato (Vmax permanece constante), es decir, superando al inhibidor. Sin embargo, la Km aparente aumentará a medida que se requiera una mayor concentración del sustrato para alcanzar el punto de Km, o la mitad de la Vmax. Los inhibidores competitivos suelen tener una estructura similar al sustrato real.

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