Geschwindigkeitskonstante bei gegebener Anfangsgeschwindigkeit und Konzentration des Enzymsubstratkomplexes Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung
Gebrauchte Formel
Endgültige Ratenkonstante = Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit/Konzentration des Enzymsubstratkomplexes
k2 = V0/ES
Diese formel verwendet 3 Variablen
Verwendete Variablen
Endgültige Ratenkonstante - (Gemessen in 1 pro Sekunde) - Die endgültige Geschwindigkeitskonstante ist die Geschwindigkeitskonstante, wenn der Enzym-Substrat-Komplex bei der Reaktion mit dem Inhibitor in den Enzymkatalysator und das Produkt umgewandelt wird.
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die Anfangsreaktionsgeschwindigkeit ist definiert als die Anfangsgeschwindigkeit, mit der eine chemische Reaktion stattfindet.
Konzentration des Enzymsubstratkomplexes - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Konzentration des Enzymsubstratkomplexes ist definiert als die Konzentration des Zwischenprodukts, das aus der Reaktion von Enzym und Substrat gebildet wird.
SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit: 0.45 Mol / Liter Sekunde --> 450 Mol pro Kubikmeter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Konzentration des Enzymsubstratkomplexes: 10 mol / l --> 10000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
SCHRITT 2: Formel auswerten
Eingabewerte in Formel ersetzen
k2 = V0/ES --> 450/10000
Auswerten ... ...
k2 = 0.045
SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit
0.045 1 pro Sekunde --> Keine Konvertierung erforderlich
ENDGÜLTIGE ANTWORT
0.045 1 pro Sekunde <-- Endgültige Ratenkonstante
(Berechnung in 00.004 sekunden abgeschlossen)

Credits

Creator Image
Erstellt von Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!
Verifier Image
Geprüft von Prerana Bakli
Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA
Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

Geschwindigkeitskonstanten der enzymatischen Reaktion Taschenrechner

Vorwärtsgeschwindigkeitskonstante im enzymatischen Reaktionsmechanismus
​ LaTeX ​ Gehen Forward-Ratenkonstante = (Reverse-Rate-Konstante*Konzentration des Enzymsubstratkomplexes)/(Substratkonzentration*(Anfängliche Enzymkonzentration-Konzentration des Enzymsubstratkomplexes))
Umkehrgeschwindigkeitskonstante im enzymatischen Reaktionsmechanismus
​ LaTeX ​ Gehen Reverse-Rate-Konstante = (Forward-Ratenkonstante*Substratkonzentration*(Anfängliche Enzymkonzentration-Konzentration des Enzymsubstratkomplexes))/Konzentration des Enzymsubstratkomplexes
Katalytische Geschwindigkeitskonstante bei niedriger Substratkonzentration
​ LaTeX ​ Gehen Katalytische Geschwindigkeitskonstante = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*Michaelis Constant)/(Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)
Dissoziationsgeschwindigkeitskonstante im enzymatischen Reaktionsmechanismus
​ LaTeX ​ Gehen Dissoziationsratenkonstante = Reverse-Rate-Konstante/Forward-Ratenkonstante

Geschwindigkeitskonstante bei gegebener Anfangsgeschwindigkeit und Konzentration des Enzymsubstratkomplexes Formel

​LaTeX ​Gehen
Endgültige Ratenkonstante = Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit/Konzentration des Enzymsubstratkomplexes
k2 = V0/ES

Was ist kompetitive Hemmung?

Bei der kompetitiven Hemmung können das Substrat und der Inhibitor nicht gleichzeitig an das Enzym binden, wie in der Abbildung rechts gezeigt. Dies resultiert normalerweise daraus, dass der Inhibitor eine Affinität zum aktiven Zentrum eines Enzyms aufweist, an das auch das Substrat bindet; Das Substrat und der Inhibitor konkurrieren um den Zugang zum aktiven Zentrum des Enzyms. Diese Art der Hemmung kann durch ausreichend hohe Substratkonzentrationen (Vmax bleibt konstant) überwunden werden, dh indem der Inhibitor übertroffen wird. Der scheinbare Km nimmt jedoch zu, wenn eine höhere Konzentration des Substrats erforderlich ist, um den Km-Punkt oder die Hälfte des Vmax zu erreichen. Kompetitive Inhibitoren haben häufig eine ähnliche Struktur wie das reale Substrat.

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