Modifikationsfaktor des Enzymsubstratkomplexes in der Michaelis-Menten-Gleichung Taschenrechner

✖Die maximale Rate ist definiert als die maximale Geschwindigkeit, die das System bei gesättigter Substratkonzentration erreicht.ⓘ Höchstsatz [V_max]			+10% -10%
✖Die Substratkonzentration ist die Anzahl von Mol Substrat pro Liter Lösung.ⓘ Substratkonzentration [S]			+10% -10%
✖Die Anfangsreaktionsgeschwindigkeit ist definiert als die Anfangsgeschwindigkeit, mit der eine chemische Reaktion stattfindet.ⓘ Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit [V₀]			+10% -10%
✖Der enzymmodifizierende Faktor wird durch die Inhibitorkonzentration und die Dissoziationskonstanten des Enzyms definiert.ⓘ Enzymmodifizierender Faktor [α]			+10% -10%
✖Die Michaelis-Konstante ist numerisch gleich der Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit des Systems beträgt.ⓘ Michaelis Constant [K_M]			+10% -10%

✖Der Enzyme Substrate Modifying Factor wird durch die Inhibitorkonzentration und die Dissoziationskonstante des Enzym-Substrat-Komplexes definiert.ⓘ Modifikationsfaktor des Enzymsubstratkomplexes in der Michaelis-Menten-Gleichung [α^']

⎘ Kopie

👎

Formel

LaTeX

Rücksetzen

👍

Herunterladen Chemische Kinetik Formel Pdf PDF Image

Modifikationsfaktor des Enzymsubstratkomplexes in der Michaelis-Menten-Gleichung Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung

Gebrauchte Formel

Enzymsubstrat-modifizierender Faktor = (((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-(Enzymmodifizierender Faktor*Michaelis Constant))/Substratkonzentration
α^' = (((V_max*S)/V₀)-(α*K_M))/S
Diese formel verwendet 6 Variablen

Verwendete Variablen

Enzymsubstrat-modifizierender Faktor - Der Enzyme Substrate Modifying Factor wird durch die Inhibitorkonzentration und die Dissoziationskonstante des Enzym-Substrat-Komplexes definiert.
Höchstsatz - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die maximale Rate ist definiert als die maximale Geschwindigkeit, die das System bei gesättigter Substratkonzentration erreicht.
Substratkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Substratkonzentration ist die Anzahl von Mol Substrat pro Liter Lösung.
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die Anfangsreaktionsgeschwindigkeit ist definiert als die Anfangsgeschwindigkeit, mit der eine chemische Reaktion stattfindet.
Enzymmodifizierender Faktor - Der enzymmodifizierende Faktor wird durch die Inhibitorkonzentration und die Dissoziationskonstanten des Enzyms definiert.
Michaelis Constant - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Michaelis-Konstante ist numerisch gleich der Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit des Systems beträgt.

SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit

Höchstsatz: 40 Mol / Liter Sekunde --> 40000 Mol pro Kubikmeter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Substratkonzentration: 1.5 mol / l --> 1500 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit: 0.45 Mol / Liter Sekunde --> 450 Mol pro Kubikmeter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Enzymmodifizierender Faktor: 5 --> Keine Konvertierung erforderlich
Michaelis Constant: 3 mol / l --> 3000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung hier)

SCHRITT 2: Formel auswerten

Eingabewerte in Formel ersetzen

α^' = (((V_max*S)/V₀)-(α*K_M))/S --> (((40000*1500)/450)-(5*3000))/1500

Auswerten ... ...

α^' = 78.8888888888889

SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit

78.8888888888889 --> Keine Konvertierung erforderlich

ENDGÜLTIGE ANTWORT

78.8888888888889 ≈ 78.88889 <-- Enzymsubstrat-modifizierender Faktor

(Berechnung in 00.004 sekunden abgeschlossen)

Du bist da -

Zuhause » Chemie » Chemische Kinetik » Enzymkinetik » Michaelis Menten Kinetikgleichung » Modifikationsfaktor des Enzymsubstratkomplexes in der Michaelis-Menten-Gleichung

Credits

Erstellt von Prashant Singh

KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai

Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!

Geprüft von Prerana Bakli

Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA

Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

< Michaelis Menten Kinetikgleichung Taschenrechner

Michaelis-Konstante bei gegebener katalytischer Geschwindigkeitskonstante und anfänglicher Enzymkonzentration

LaTeX Gehen Michaelis Constant = (Substratkonzentration*((Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Anfängliche Enzymkonzentration)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit))/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit

Michaelis-Konstante aus der Michaelis-Menten-Kinetikgleichung

LaTeX Gehen Michaelis Constant = Substratkonzentration*((Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)

Substratkonzentration aus Michaelis-Menten-Kinetikgleichung

LaTeX Gehen Substratkonzentration = (Michaelis Constant*Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)

Maximale Geschwindigkeit des Systems aus der Michaelis-Menten-Kinetik-Gleichung

LaTeX Gehen Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+Substratkonzentration))/Substratkonzentration

Mehr sehen >>

Modifikationsfaktor des Enzymsubstratkomplexes in der Michaelis-Menten-Gleichung Formel

LaTeX Gehen

Was ist kompetitive Hemmung?

Bei der kompetitiven Hemmung können das Substrat und der Inhibitor nicht gleichzeitig an das Enzym binden, wie in der Abbildung rechts gezeigt. Dies resultiert normalerweise daraus, dass der Inhibitor eine Affinität zum aktiven Zentrum eines Enzyms aufweist, an das auch das Substrat bindet; Das Substrat und der Inhibitor konkurrieren um den Zugang zum aktiven Zentrum des Enzyms. Diese Art der Hemmung kann durch ausreichend hohe Substratkonzentrationen (Vmax bleibt konstant) überwunden werden, dh indem der Inhibitor übertroffen wird. Der scheinbare Km nimmt jedoch zu, wenn eine höhere Konzentration des Substrats erforderlich ist, um den Km-Punkt oder die Hälfte des Vmax zu erreichen. Kompetitive Inhibitoren haben häufig eine ähnliche Struktur wie das reale Substrat.

Zuhause

FREI PDFs

🔍 Suche

Kategorien

Let Others Know

✖

Facebook

Twitter

Copied!