Modifizierender Faktor des Enzymsubstratkomplexes Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung
Gebrauchte Formel
Enzymsubstrat-modifizierender Faktor = 1+(Inhibitorkonzentration/Enzymsubstrat-Dissoziationskonstante)
α' = 1+(I/Ki')
Diese formel verwendet 3 Variablen
Verwendete Variablen
Enzymsubstrat-modifizierender Faktor - Der Enzyme Substrate Modifying Factor wird durch die Inhibitorkonzentration und die Dissoziationskonstante des Enzym-Substrat-Komplexes definiert.
Inhibitorkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Inhibitorkonzentration ist definiert als die Anzahl von Molen Inhibitor, die pro Liter Lösung des Systems vorhanden sind.
Enzymsubstrat-Dissoziationskonstante - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Enzymsubstrat-Dissoziationskonstante ist schwer direkt zu messen, da der Enzym-Substrat-Komplex nur von kurzer Dauer ist und eine chemische Reaktion zur Bildung des Produkts durchläuft.
SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit
Inhibitorkonzentration: 9 mol / l --> 9000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Enzymsubstrat-Dissoziationskonstante: 15 mol / l --> 15000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
SCHRITT 2: Formel auswerten
Eingabewerte in Formel ersetzen
α' = 1+(I/Ki') --> 1+(9000/15000)
Auswerten ... ...
α' = 1.6
SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit
1.6 --> Keine Konvertierung erforderlich
ENDGÜLTIGE ANTWORT
1.6 <-- Enzymsubstrat-modifizierender Faktor
(Berechnung in 00.004 sekunden abgeschlossen)

Credits

Creator Image
Erstellt von Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!
Verifier Image
Geprüft von Prerana Bakli
Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA
Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

Enzymkinetik Taschenrechner

Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit bei gegebener katalytischer Geschwindigkeitskonstante und anfänglicher Enzymkonzentration
​ LaTeX ​ Gehen Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit = (Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)/(Michaelis Constant+Substratkonzentration)
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit bei niedriger Substratkonzentration
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Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit in der Michaelis-Menten-Kinetikgleichung
​ LaTeX ​ Gehen Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/(Michaelis Constant+Substratkonzentration)
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit bei niedriger Substratkonzentration bezogen auf die maximale Geschwindigkeit
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Wichtige Formeln zur Enzymkinetik Taschenrechner

Maximale Rate gegeben Dissoziationsratenkonstante
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Anfangsgeschwindigkeit des Systems bei gegebener Geschwindigkeitskonstante und Konzentration des Enzymsubstratkomplexes
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Modifizierender Faktor des Enzymsubstratkomplexes
​ LaTeX ​ Gehen Enzymsubstrat-modifizierender Faktor = 1+(Inhibitorkonzentration/Enzymsubstrat-Dissoziationskonstante)

Modifizierender Faktor des Enzymsubstratkomplexes Formel

​LaTeX ​Gehen
Enzymsubstrat-modifizierender Faktor = 1+(Inhibitorkonzentration/Enzymsubstrat-Dissoziationskonstante)
α' = 1+(I/Ki')

Was sind die modifizierenden Faktoren von Enzymen?

Faktoren wie pH, Temperatur, Effektoren und Inhibitoren modifizieren die Enzymkonformation und verändern ihre katalytische Aktivität.

Was ist kompetitive Hemmung?

Bei der kompetitiven Hemmung können Substrat und Inhibitor nicht gleichzeitig an das Enzym binden, wie in der Abbildung rechts dargestellt. Dies resultiert normalerweise daraus, dass der Inhibitor eine Affinität für das aktive Zentrum eines Enzyms hat, wo auch das Substrat bindet; Substrat und Inhibitor konkurrieren um den Zugang zum aktiven Zentrum des Enzyms. Diese Art der Hemmung kann durch ausreichend hohe Substratkonzentrationen (Vmax bleibt konstant) überwunden werden, dh durch Auskonkurrieren des Inhibitors. Der scheinbare Km nimmt jedoch zu, wenn eine höhere Konzentration des Substrats erforderlich ist, um den Km-Punkt oder die Hälfte von Vmax zu erreichen. Konkurrierende Inhibitoren haben oft eine ähnliche Struktur wie das reale Substrat.

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