Modifikationsfaktor des Enzyms Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung
Gebrauchte Formel
Enzymmodifizierender Faktor = 1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante)
α = 1+(I/Ki)
Diese formel verwendet 3 Variablen
Verwendete Variablen
Enzymmodifizierender Faktor - Der enzymmodifizierende Faktor wird durch die Inhibitorkonzentration und die Dissoziationskonstanten des Enzyms definiert.
Inhibitorkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Inhibitorkonzentration ist definiert als die Anzahl von Molen Inhibitor, die pro Liter Lösung des Systems vorhanden sind.
Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante wird durch das Verfahren gemessen, bei dem der Inhibitor in eine Enzymlösung titriert wird und die freigesetzte oder absorbierte Wärme gemessen wird.
SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit
Inhibitorkonzentration: 9 mol / l --> 9000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante: 19 mol / l --> 19000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
SCHRITT 2: Formel auswerten
Eingabewerte in Formel ersetzen
α = 1+(I/Ki) --> 1+(9000/19000)
Auswerten ... ...
α = 1.47368421052632
SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit
1.47368421052632 --> Keine Konvertierung erforderlich
ENDGÜLTIGE ANTWORT
1.47368421052632 1.473684 <-- Enzymmodifizierender Faktor
(Berechnung in 00.021 sekunden abgeschlossen)

Credits

Creator Image
Erstellt von Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!
Verifier Image
Geprüft von Prerana Bakli
Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA
Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

Konkurrenzhemmer Taschenrechner

Substratkonzentration der kompetitiven Hemmung der Enzymkatalyse
​ LaTeX ​ Gehen Substratkonzentration = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))))/((Endgültige Ratenkonstante*Anfängliche Enzymkonzentration)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Substratkonzentration bei kompetitiver Hemmung bei gegebener Enzymsubstratkomplexkonzentration
​ LaTeX ​ Gehen Substratkonzentration = (Konzentration des Enzymsubstratkomplexes*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))))/((Anfängliche Enzymkonzentration)-Konzentration des Enzymsubstratkomplexes)
Substratkonzentration bei kompetitiver Hemmung bei maximaler Systemrate
​ LaTeX ​ Gehen Substratkonzentration = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))))/(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Scheinbarer Wert von Michaelis Menten konstant bei Anwesenheit von Wettbewerbshemmung
​ LaTeX ​ Gehen Scheinbare Michaelis-Konstante = (Substratkonzentration*(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit))/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit

Modifikationsfaktor des Enzyms Formel

​LaTeX ​Gehen
Enzymmodifizierender Faktor = 1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante)
α = 1+(I/Ki)

Was ist kompetitive Hemmung?

Bei der kompetitiven Hemmung können Substrat und Inhibitor nicht gleichzeitig an das Enzym binden, dies resultiert normalerweise daraus, dass der Inhibitor eine Affinität zum aktiven Zentrum eines Enzyms hat, wo auch das Substrat bindet; Substrat und Inhibitor konkurrieren um den Zugang zum aktiven Zentrum des Enzyms. Diese Art der Hemmung kann durch ausreichend hohe Substratkonzentrationen (Vmax bleibt konstant) überwunden werden, dh indem der Inhibitor konkurriert wird. Der scheinbare Km nimmt jedoch zu, wenn eine höhere Konzentration des Substrats erforderlich ist, um den Km-Punkt oder die Hälfte von Vmax zu erreichen. Konkurrierende Inhibitoren haben oft eine ähnliche Struktur wie das reale Substrat.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!