Michaelis-Menten-Konstante gegeben Scheinbare Michaelis-Menten-Konstante Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung
Gebrauchte Formel
Michaelis Constant = Scheinbare Michaelis-Konstante/(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))
KM = Kmapp/(1+(I/Ki))
Diese formel verwendet 4 Variablen
Verwendete Variablen
Michaelis Constant - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Michaelis-Konstante ist numerisch gleich der Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit des Systems beträgt.
Scheinbare Michaelis-Konstante - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die scheinbare Michaelis-Konstante ist definiert als die Michaelis-Menten-Konstante in Gegenwart eines kompetitiven Inhibitors.
Inhibitorkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Inhibitorkonzentration ist definiert als die Anzahl von Molen Inhibitor, die pro Liter Lösung des Systems vorhanden sind.
Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante wird durch das Verfahren gemessen, bei dem der Inhibitor in eine Enzymlösung titriert wird und die freigesetzte oder absorbierte Wärme gemessen wird.
SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit
Scheinbare Michaelis-Konstante: 12 mol / l --> 12000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Inhibitorkonzentration: 9 mol / l --> 9000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante: 19 mol / l --> 19000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
SCHRITT 2: Formel auswerten
Eingabewerte in Formel ersetzen
KM = Kmapp/(1+(I/Ki)) --> 12000/(1+(9000/19000))
Auswerten ... ...
KM = 8142.85714285714
SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit
8142.85714285714 Mol pro Kubikmeter -->8.14285714285714 mol / l (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
ENDGÜLTIGE ANTWORT
8.14285714285714 8.142857 mol / l <-- Michaelis Constant
(Berechnung in 00.020 sekunden abgeschlossen)

Credits

Creator Image
Erstellt von Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!
Verifier Image
Geprüft von Prerana Bakli
Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA
Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

Michaelis Menten Kinetikgleichung Taschenrechner

Michaelis-Konstante bei gegebener katalytischer Geschwindigkeitskonstante und anfänglicher Enzymkonzentration
​ LaTeX ​ Gehen Michaelis Constant = (Substratkonzentration*((Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Anfängliche Enzymkonzentration)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit))/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
Michaelis-Konstante aus der Michaelis-Menten-Kinetikgleichung
​ LaTeX ​ Gehen Michaelis Constant = Substratkonzentration*((Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Substratkonzentration aus Michaelis-Menten-Kinetikgleichung
​ LaTeX ​ Gehen Substratkonzentration = (Michaelis Constant*Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Maximale Geschwindigkeit des Systems aus der Michaelis-Menten-Kinetik-Gleichung
​ LaTeX ​ Gehen Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+Substratkonzentration))/Substratkonzentration

Michaelis-Menten-Konstante gegeben Scheinbare Michaelis-Menten-Konstante Formel

​LaTeX ​Gehen
Michaelis Constant = Scheinbare Michaelis-Konstante/(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))
KM = Kmapp/(1+(I/Ki))

Was ist kompetitive Hemmung?

Bei der kompetitiven Hemmung können das Substrat und der Inhibitor nicht gleichzeitig an das Enzym binden, wie in der Abbildung rechts gezeigt. Dies resultiert normalerweise daraus, dass der Inhibitor eine Affinität zum aktiven Zentrum eines Enzyms aufweist, an das auch das Substrat bindet; Das Substrat und der Inhibitor konkurrieren um den Zugang zum aktiven Zentrum des Enzyms. Diese Art der Hemmung kann durch ausreichend hohe Substratkonzentrationen (Vmax bleibt konstant) überwunden werden, dh indem der Inhibitor übertroffen wird. Der scheinbare Km nimmt jedoch zu, wenn eine höhere Konzentration des Substrats erforderlich ist, um den Km-Punkt oder die Hälfte des Vmax zu erreichen. Kompetitive Inhibitoren haben häufig eine ähnliche Struktur wie das reale Substrat.

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