Michaelis-Konstante in Gegenwart eines nicht kompetitiven Inhibitors Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung
Gebrauchte Formel
Michaelis Constant = (Substratkonzentration*(Höchstsatz-(Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*Enzymsubstrat-modifizierender Faktor)))/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
KM = (S*(Vmax-(V0*α')))/V0
Diese formel verwendet 5 Variablen
Verwendete Variablen
Michaelis Constant - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Michaelis-Konstante ist numerisch gleich der Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit des Systems beträgt.
Substratkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Substratkonzentration ist die Anzahl von Mol Substrat pro Liter Lösung.
Höchstsatz - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die maximale Rate ist definiert als die maximale Geschwindigkeit, die das System bei gesättigter Substratkonzentration erreicht.
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die Anfangsreaktionsgeschwindigkeit ist definiert als die Anfangsgeschwindigkeit, mit der eine chemische Reaktion stattfindet.
Enzymsubstrat-modifizierender Faktor - Der Enzyme Substrate Modifying Factor wird durch die Inhibitorkonzentration und die Dissoziationskonstante des Enzym-Substrat-Komplexes definiert.
SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit
Substratkonzentration: 1.5 mol / l --> 1500 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Höchstsatz: 40 Mol / Liter Sekunde --> 40000 Mol pro Kubikmeter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit: 0.45 Mol / Liter Sekunde --> 450 Mol pro Kubikmeter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Enzymsubstrat-modifizierender Faktor: 2 --> Keine Konvertierung erforderlich
SCHRITT 2: Formel auswerten
Eingabewerte in Formel ersetzen
KM = (S*(Vmax-(V0')))/V0 --> (1500*(40000-(450*2)))/450
Auswerten ... ...
KM = 130333.333333333
SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit
130333.333333333 Mol pro Kubikmeter -->130.333333333333 mol / l (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
ENDGÜLTIGE ANTWORT
130.333333333333 130.3333 mol / l <-- Michaelis Constant
(Berechnung in 00.004 sekunden abgeschlossen)

Credits

Creator Image
Erstellt von Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!
Verifier Image
Geprüft von Prerana Bakli
Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA
Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

Nicht konkurrenzfähiger Inhibitor Taschenrechner

Substratkonzentration in Gegenwart eines nicht kompetitiven Inhibitors
​ LaTeX ​ Gehen Substratkonzentration = (Michaelis Constant*Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/(Höchstsatz-(Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*Enzymsubstrat-modifizierender Faktor))
Michaelis-Konstante in Gegenwart eines nicht kompetitiven Inhibitors
​ LaTeX ​ Gehen Michaelis Constant = (Substratkonzentration*(Höchstsatz-(Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*Enzymsubstrat-modifizierender Faktor)))/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit in Gegenwart eines nicht kompetitiven Inhibitors
​ LaTeX ​ Gehen Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/(Michaelis Constant+(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration))
Maximale Reaktionsgeschwindigkeit in Gegenwart eines nicht kompetitiven Inhibitors
​ LaTeX ​ Gehen Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration)))/Substratkonzentration

Michaelis-Konstante in Gegenwart eines nicht kompetitiven Inhibitors Formel

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Michaelis Constant = (Substratkonzentration*(Höchstsatz-(Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*Enzymsubstrat-modifizierender Faktor)))/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
KM = (S*(Vmax-(V0*α')))/V0

Was ist ein nicht kompetitiver Inhibitor?

Eine nichtkompetitive Hemmung, auch als wettbewerbswidrige Hemmung bekannt, findet statt, wenn ein Enzyminhibitor nur an den zwischen dem Enzym und dem Substrat gebildeten Komplex (den ES-Komplex) bindet. Eine nicht kompetitive Hemmung tritt typischerweise bei Reaktionen mit zwei oder mehr Substraten oder Produkten auf. Die nichtkompetitive Hemmung unterscheidet sich von der kompetitiven Hemmung durch zwei Beobachtungen: Erstens kann die nichtkompetitive Hemmung nicht durch Erhöhen von [S] rückgängig gemacht werden, und zweitens liefert das Lineweaver-Burk-Diagramm, wie gezeigt, eher parallele als sich kreuzende Linien.

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