Michaelis-Konstante bei kompetitiver Hemmung bei gegebener Enzymsubstratkomplexkonzentration Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung
Gebrauchte Formel
Michaelis Constant = (((Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)/Konzentration des Enzymsubstratkomplexes)-Substratkonzentration)/(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))
KM = ((([E0]*S)/ES)-S)/(1+(I/Ki))
Diese formel verwendet 6 Variablen
Verwendete Variablen
Michaelis Constant - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Michaelis-Konstante ist numerisch gleich der Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit des Systems beträgt.
Anfängliche Enzymkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die anfängliche Enzymkonzentration ist als die Enzymkonzentration zu Beginn der Reaktion definiert.
Substratkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Substratkonzentration ist die Anzahl von Mol Substrat pro Liter Lösung.
Konzentration des Enzymsubstratkomplexes - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Konzentration des Enzymsubstratkomplexes ist definiert als die Konzentration des Zwischenprodukts, das aus der Reaktion von Enzym und Substrat gebildet wird.
Inhibitorkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Inhibitorkonzentration ist definiert als die Anzahl von Molen Inhibitor, die pro Liter Lösung des Systems vorhanden sind.
Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante wird durch das Verfahren gemessen, bei dem der Inhibitor in eine Enzymlösung titriert wird und die freigesetzte oder absorbierte Wärme gemessen wird.
SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit
Anfängliche Enzymkonzentration: 100 mol / l --> 100000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Substratkonzentration: 1.5 mol / l --> 1500 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Konzentration des Enzymsubstratkomplexes: 10 mol / l --> 10000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Inhibitorkonzentration: 9 mol / l --> 9000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante: 19 mol / l --> 19000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
SCHRITT 2: Formel auswerten
Eingabewerte in Formel ersetzen
KM = ((([E0]*S)/ES)-S)/(1+(I/Ki)) --> (((100000*1500)/10000)-1500)/(1+(9000/19000))
Auswerten ... ...
KM = 9160.71428571429
SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit
9160.71428571429 Mol pro Kubikmeter -->9.16071428571429 mol / l (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
ENDGÜLTIGE ANTWORT
9.16071428571429 9.160714 mol / l <-- Michaelis Constant
(Berechnung in 00.020 sekunden abgeschlossen)

Credits

Creator Image
Erstellt von Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!
Verifier Image
Geprüft von Prerana Bakli
Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA
Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

Konkurrenzhemmer Taschenrechner

Substratkonzentration der kompetitiven Hemmung der Enzymkatalyse
​ Gehen Substratkonzentration = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))))/((Endgültige Ratenkonstante*Anfängliche Enzymkonzentration)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Substratkonzentration bei kompetitiver Hemmung bei gegebener Enzymsubstratkomplexkonzentration
​ Gehen Substratkonzentration = (Konzentration des Enzymsubstratkomplexes*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))))/((Anfängliche Enzymkonzentration)-Konzentration des Enzymsubstratkomplexes)
Substratkonzentration bei kompetitiver Hemmung bei maximaler Systemrate
​ Gehen Substratkonzentration = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))))/(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Scheinbarer Wert von Michaelis Menten konstant bei Anwesenheit von Wettbewerbshemmung
​ Gehen Scheinbare Michaelis-Konstante = (Substratkonzentration*(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit))/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit

Wichtige Formeln zur Enzymkinetik Taschenrechner

Maximale Rate gegeben Dissoziationsratenkonstante
​ Gehen Maximaler Preis in der Demokratischen Republik Kongo = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Dissoziationsratenkonstante+Substratkonzentration))/Substratkonzentration
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit bei gegebener Dissoziationsgeschwindigkeitskonstante
​ Gehen Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit bei DRC = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/(Dissoziationsratenkonstante+Substratkonzentration)
Anfangsgeschwindigkeit des Systems bei gegebener Geschwindigkeitskonstante und Konzentration des Enzymsubstratkomplexes
​ Gehen Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit bei RC = Endgültige Ratenkonstante*Konzentration des Enzymsubstratkomplexes
Modifizierender Faktor des Enzymsubstratkomplexes
​ Gehen Enzymsubstrat-modifizierender Faktor = 1+(Inhibitorkonzentration/Enzymsubstrat-Dissoziationskonstante)

Michaelis-Konstante bei kompetitiver Hemmung bei gegebener Enzymsubstratkomplexkonzentration Formel

Michaelis Constant = (((Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)/Konzentration des Enzymsubstratkomplexes)-Substratkonzentration)/(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))
KM = ((([E0]*S)/ES)-S)/(1+(I/Ki))

Was ist kompetitive Hemmung?

Bei der kompetitiven Hemmung können Substrat und Inhibitor nicht gleichzeitig an das Enzym binden, dies resultiert normalerweise daraus, dass der Inhibitor eine Affinität zum aktiven Zentrum eines Enzyms hat, wo auch das Substrat bindet; Substrat und Inhibitor konkurrieren um den Zugang zum aktiven Zentrum des Enzyms. Diese Art der Hemmung kann durch ausreichend hohe Substratkonzentrationen (Vmax bleibt konstant) überwunden werden, dh indem der Inhibitor konkurriert wird. Der scheinbare Km nimmt jedoch zu, wenn eine höhere Konzentration des Substrats erforderlich ist, um den Km-Punkt oder die Hälfte von Vmax zu erreichen. Konkurrierende Inhibitoren haben oft eine ähnliche Struktur wie das reale Substrat.

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