Maximale Reaktionsgeschwindigkeit in Gegenwart eines nicht kompetitiven Inhibitors Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung
Gebrauchte Formel
Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration)))/Substratkonzentration
Vmax = (V0*(KM+(α'*S)))/S
Diese formel verwendet 5 Variablen
Verwendete Variablen
Höchstsatz - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die maximale Rate ist definiert als die maximale Geschwindigkeit, die das System bei gesättigter Substratkonzentration erreicht.
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die Anfangsreaktionsgeschwindigkeit ist definiert als die Anfangsgeschwindigkeit, mit der eine chemische Reaktion stattfindet.
Michaelis Constant - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Michaelis-Konstante ist numerisch gleich der Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit des Systems beträgt.
Enzymsubstrat-modifizierender Faktor - Der Enzyme Substrate Modifying Factor wird durch die Inhibitorkonzentration und die Dissoziationskonstante des Enzym-Substrat-Komplexes definiert.
Substratkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Substratkonzentration ist die Anzahl von Mol Substrat pro Liter Lösung.
SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit: 0.45 Mol / Liter Sekunde --> 450 Mol pro Kubikmeter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Michaelis Constant: 3 mol / l --> 3000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Enzymsubstrat-modifizierender Faktor: 2 --> Keine Konvertierung erforderlich
Substratkonzentration: 1.5 mol / l --> 1500 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
SCHRITT 2: Formel auswerten
Eingabewerte in Formel ersetzen
Vmax = (V0*(KM+(α'*S)))/S --> (450*(3000+(2*1500)))/1500
Auswerten ... ...
Vmax = 1800
SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit
1800 Mol pro Kubikmeter Sekunde -->1.8 Mol / Liter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
ENDGÜLTIGE ANTWORT
1.8 Mol / Liter Sekunde <-- Höchstsatz
(Berechnung in 00.020 sekunden abgeschlossen)

Credits

Creator Image
Erstellt von Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!
Verifier Image
Geprüft von Prerana Bakli
Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA
Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

Nicht konkurrenzfähiger Inhibitor Taschenrechner

Substratkonzentration in Gegenwart eines nicht kompetitiven Inhibitors
​ LaTeX ​ Gehen Substratkonzentration = (Michaelis Constant*Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/(Höchstsatz-(Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*Enzymsubstrat-modifizierender Faktor))
Michaelis-Konstante in Gegenwart eines nicht kompetitiven Inhibitors
​ LaTeX ​ Gehen Michaelis Constant = (Substratkonzentration*(Höchstsatz-(Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*Enzymsubstrat-modifizierender Faktor)))/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit in Gegenwart eines nicht kompetitiven Inhibitors
​ LaTeX ​ Gehen Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/(Michaelis Constant+(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration))
Maximale Reaktionsgeschwindigkeit in Gegenwart eines nicht kompetitiven Inhibitors
​ LaTeX ​ Gehen Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration)))/Substratkonzentration

Maximale Reaktionsgeschwindigkeit in Gegenwart eines nicht kompetitiven Inhibitors Formel

​LaTeX ​Gehen
Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration)))/Substratkonzentration
Vmax = (V0*(KM+(α'*S)))/S

Was ist ein nicht kompetitiver Inhibitor?

Eine nichtkompetitive Hemmung, auch als wettbewerbswidrige Hemmung bekannt, findet statt, wenn ein Enzyminhibitor nur an den zwischen dem Enzym und dem Substrat gebildeten Komplex (den ES-Komplex) bindet. Eine nicht kompetitive Hemmung tritt typischerweise bei Reaktionen mit zwei oder mehr Substraten oder Produkten auf. Die nichtkompetitive Hemmung unterscheidet sich von der kompetitiven Hemmung durch zwei Beobachtungen: Erstens kann die nichtkompetitive Hemmung nicht durch Erhöhen von [S] rückgängig gemacht werden, und zweitens liefert das Lineweaver-Burk-Diagramm, wie gezeigt, eher parallele als sich kreuzende Linien.

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