Maximale Rate gegebener Modifikationsfaktor in der Michaelis-Menten-Gleichung Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung
Gebrauchte Formel
Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*((Enzymmodifizierender Faktor*Michaelis Constant)+(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration)))/Substratkonzentration
Vmax = (V0*((α*KM)+(α'*S)))/S
Diese formel verwendet 6 Variablen
Verwendete Variablen
Höchstsatz - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die maximale Rate ist definiert als die maximale Geschwindigkeit, die das System bei gesättigter Substratkonzentration erreicht.
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die Anfangsreaktionsgeschwindigkeit ist definiert als die Anfangsgeschwindigkeit, mit der eine chemische Reaktion stattfindet.
Enzymmodifizierender Faktor - Der enzymmodifizierende Faktor wird durch die Inhibitorkonzentration und die Dissoziationskonstanten des Enzyms definiert.
Michaelis Constant - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Michaelis-Konstante ist numerisch gleich der Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit des Systems beträgt.
Enzymsubstrat-modifizierender Faktor - Der Enzyme Substrate Modifying Factor wird durch die Inhibitorkonzentration und die Dissoziationskonstante des Enzym-Substrat-Komplexes definiert.
Substratkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Substratkonzentration ist die Anzahl von Mol Substrat pro Liter Lösung.
SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit: 0.45 Mol / Liter Sekunde --> 450 Mol pro Kubikmeter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Enzymmodifizierender Faktor: 5 --> Keine Konvertierung erforderlich
Michaelis Constant: 3 mol / l --> 3000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Enzymsubstrat-modifizierender Faktor: 2 --> Keine Konvertierung erforderlich
Substratkonzentration: 1.5 mol / l --> 1500 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
SCHRITT 2: Formel auswerten
Eingabewerte in Formel ersetzen
Vmax = (V0*((α*KM)+(α'*S)))/S --> (450*((5*3000)+(2*1500)))/1500
Auswerten ... ...
Vmax = 5400
SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit
5400 Mol pro Kubikmeter Sekunde -->5.4 Mol / Liter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
ENDGÜLTIGE ANTWORT
5.4 Mol / Liter Sekunde <-- Höchstsatz
(Berechnung in 00.004 sekunden abgeschlossen)

Credits

Creator Image
Erstellt von Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!
Verifier Image
Geprüft von Prerana Bakli
Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA
Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

Michaelis Menten Kinetikgleichung Taschenrechner

Michaelis-Konstante bei gegebener katalytischer Geschwindigkeitskonstante und anfänglicher Enzymkonzentration
​ LaTeX ​ Gehen Michaelis Constant = (Substratkonzentration*((Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Anfängliche Enzymkonzentration)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit))/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
Michaelis-Konstante aus der Michaelis-Menten-Kinetikgleichung
​ LaTeX ​ Gehen Michaelis Constant = Substratkonzentration*((Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Substratkonzentration aus Michaelis-Menten-Kinetikgleichung
​ LaTeX ​ Gehen Substratkonzentration = (Michaelis Constant*Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Maximale Geschwindigkeit des Systems aus der Michaelis-Menten-Kinetik-Gleichung
​ LaTeX ​ Gehen Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+Substratkonzentration))/Substratkonzentration

Maximale Rate gegebener Modifikationsfaktor in der Michaelis-Menten-Gleichung Formel

​LaTeX ​Gehen
Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*((Enzymmodifizierender Faktor*Michaelis Constant)+(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration)))/Substratkonzentration
Vmax = (V0*((α*KM)+(α'*S)))/S

Was ist kompetitive Hemmung?

Bei der kompetitiven Hemmung können das Substrat und der Inhibitor nicht gleichzeitig an das Enzym binden, wie in der Abbildung rechts gezeigt. Dies resultiert normalerweise daraus, dass der Inhibitor eine Affinität zum aktiven Zentrum eines Enzyms aufweist, an das auch das Substrat bindet; Das Substrat und der Inhibitor konkurrieren um den Zugang zum aktiven Zentrum des Enzyms. Diese Art der Hemmung kann durch ausreichend hohe Substratkonzentrationen (Vmax bleibt konstant) überwunden werden, dh indem der Inhibitor übertroffen wird. Der scheinbare Km nimmt jedoch zu, wenn eine höhere Konzentration des Substrats erforderlich ist, um den Km-Punkt oder die Hälfte des Vmax zu erreichen. Kompetitive Inhibitoren haben häufig eine ähnliche Struktur wie das reale Substrat.

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