Anfängliche Enzymkonzentration der kompetitiven Hemmung der Enzymkatalyse Taschenrechner

✖Die Anfangsreaktionsgeschwindigkeit ist definiert als die Anfangsgeschwindigkeit, mit der eine chemische Reaktion stattfindet.ⓘ Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit [V₀]			+10% -10%
✖Die Michaelis-Konstante ist numerisch gleich der Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit des Systems beträgt.ⓘ Michaelis Constant [K_M]			+10% -10%
✖Die Inhibitorkonzentration ist definiert als die Anzahl von Molen Inhibitor, die pro Liter Lösung des Systems vorhanden sind.ⓘ Inhibitorkonzentration [I]			+10% -10%
✖Die Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante wird durch das Verfahren gemessen, bei dem der Inhibitor in eine Enzymlösung titriert wird und die freigesetzte oder absorbierte Wärme gemessen wird.ⓘ Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante [K_i]			+10% -10%
✖Die Substratkonzentration ist die Anzahl von Mol Substrat pro Liter Lösung.ⓘ Substratkonzentration [S]			+10% -10%
✖Die endgültige Geschwindigkeitskonstante ist die Geschwindigkeitskonstante, wenn der Enzym-Substrat-Komplex bei der Reaktion mit dem Inhibitor in den Enzymkatalysator und das Produkt umgewandelt wird.ⓘ Endgültige Ratenkonstante [k₂]			+10% -10%

✖Die anfängliche Enzymkonzentration ist als die Enzymkonzentration zu Beginn der Reaktion definiert.ⓘ Anfängliche Enzymkonzentration der kompetitiven Hemmung der Enzymkatalyse [[E₀]]

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Anfängliche Enzymkonzentration der kompetitiven Hemmung der Enzymkatalyse Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung

Gebrauchte Formel

Anfängliche Enzymkonzentration = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))+Substratkonzentration))/(Endgültige Ratenkonstante*Substratkonzentration)
[E₀] = (V₀*(K_M*(1+(I/K_i))+S))/(k₂*S)
Diese formel verwendet 7 Variablen

Verwendete Variablen

Anfängliche Enzymkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die anfängliche Enzymkonzentration ist als die Enzymkonzentration zu Beginn der Reaktion definiert.
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die Anfangsreaktionsgeschwindigkeit ist definiert als die Anfangsgeschwindigkeit, mit der eine chemische Reaktion stattfindet.
Michaelis Constant - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Michaelis-Konstante ist numerisch gleich der Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit des Systems beträgt.
Inhibitorkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Inhibitorkonzentration ist definiert als die Anzahl von Molen Inhibitor, die pro Liter Lösung des Systems vorhanden sind.
Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante wird durch das Verfahren gemessen, bei dem der Inhibitor in eine Enzymlösung titriert wird und die freigesetzte oder absorbierte Wärme gemessen wird.
Substratkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Substratkonzentration ist die Anzahl von Mol Substrat pro Liter Lösung.
Endgültige Ratenkonstante - (Gemessen in 1 pro Sekunde) - Die endgültige Geschwindigkeitskonstante ist die Geschwindigkeitskonstante, wenn der Enzym-Substrat-Komplex bei der Reaktion mit dem Inhibitor in den Enzymkatalysator und das Produkt umgewandelt wird.

SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit

Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit: 0.45 Mol / Liter Sekunde --> 450 Mol pro Kubikmeter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Michaelis Constant: 3 mol / l --> 3000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Inhibitorkonzentration: 9 mol / l --> 9000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante: 19 mol / l --> 19000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Substratkonzentration: 1.5 mol / l --> 1500 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Endgültige Ratenkonstante: 23 1 pro Sekunde --> 23 1 pro Sekunde Keine Konvertierung erforderlich

SCHRITT 2: Formel auswerten

Eingabewerte in Formel ersetzen

[E₀] = (V₀*(K_M*(1+(I/K_i))+S))/(k₂*S) --> (450*(3000*(1+(9000/19000))+1500))/(23*1500)

Auswerten ... ...

[E₀] = 77.2311212814645

SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit

77.2311212814645 Mol pro Kubikmeter -->0.0772311212814645 mol / l (Überprüfen sie die konvertierung hier)

ENDGÜLTIGE ANTWORT

0.0772311212814645 ≈ 0.077231 mol / l <-- Anfängliche Enzymkonzentration

(Berechnung in 00.004 sekunden abgeschlossen)

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Credits

Erstellt von Prashant Singh

KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai

Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!

Geprüft von Prerana Bakli

Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA

Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

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Substratkonzentration der kompetitiven Hemmung der Enzymkatalyse

LaTeX Gehen Substratkonzentration = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))))/((Endgültige Ratenkonstante*Anfängliche Enzymkonzentration)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)

Substratkonzentration bei kompetitiver Hemmung bei gegebener Enzymsubstratkomplexkonzentration

LaTeX Gehen Substratkonzentration = (Konzentration des Enzymsubstratkomplexes*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))))/((Anfängliche Enzymkonzentration)-Konzentration des Enzymsubstratkomplexes)

Substratkonzentration bei kompetitiver Hemmung bei maximaler Systemrate

Scheinbarer Wert von Michaelis Menten konstant bei Anwesenheit von Wettbewerbshemmung

LaTeX Gehen Scheinbare Michaelis-Konstante = (Substratkonzentration*(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit))/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit

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Anfängliche Enzymkonzentration der kompetitiven Hemmung der Enzymkatalyse Formel

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Was ist kompetitive Hemmung?

Bei der kompetitiven Hemmung können Substrat und Inhibitor nicht gleichzeitig an das Enzym binden, dies resultiert normalerweise daraus, dass der Inhibitor eine Affinität zum aktiven Zentrum eines Enzyms hat, wo auch das Substrat bindet; Substrat und Inhibitor konkurrieren um den Zugang zum aktiven Zentrum des Enzyms. Diese Art der Hemmung kann durch ausreichend hohe Substratkonzentrationen (Vmax bleibt konstant) überwunden werden, dh indem der Inhibitor konkurriert wird. Der scheinbare Km nimmt jedoch zu, wenn eine höhere Konzentration des Substrats erforderlich ist, um den Km-Punkt oder die Hälfte von Vmax zu erreichen. Konkurrierende Inhibitoren haben oft eine ähnliche Struktur wie das reale Substrat.

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