Inhibitorkonzentration bei kompetitiver Hemmung bei maximaler Systemrate Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung
Gebrauchte Formel
Inhibitorkonzentration bei maximaler Rate = (((((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-Substratkonzentration)/Michaelis Constant)-1)*Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante
Imax = (((((Vmax*S)/V0)-S)/KM)-1)*Ki
Diese formel verwendet 6 Variablen
Verwendete Variablen
Inhibitorkonzentration bei maximaler Rate - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Inhibitorkonzentration bei gegebener Max. Rate ist definiert als die Anzahl der Mol des Inhibitors, die pro Liter Lösung des Systems vorhanden sind.
Höchstsatz - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die maximale Rate ist definiert als die maximale Geschwindigkeit, die das System bei gesättigter Substratkonzentration erreicht.
Substratkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Substratkonzentration ist die Anzahl von Mol Substrat pro Liter Lösung.
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die Anfangsreaktionsgeschwindigkeit ist definiert als die Anfangsgeschwindigkeit, mit der eine chemische Reaktion stattfindet.
Michaelis Constant - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Michaelis-Konstante ist numerisch gleich der Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit des Systems beträgt.
Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante wird durch das Verfahren gemessen, bei dem der Inhibitor in eine Enzymlösung titriert wird und die freigesetzte oder absorbierte Wärme gemessen wird.
SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit
Höchstsatz: 40 Mol / Liter Sekunde --> 40000 Mol pro Kubikmeter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Substratkonzentration: 1.5 mol / l --> 1500 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit: 0.45 Mol / Liter Sekunde --> 450 Mol pro Kubikmeter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Michaelis Constant: 3 mol / l --> 3000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante: 19 mol / l --> 19000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
SCHRITT 2: Formel auswerten
Eingabewerte in Formel ersetzen
Imax = (((((Vmax*S)/V0)-S)/KM)-1)*Ki --> (((((40000*1500)/450)-1500)/3000)-1)*19000
Auswerten ... ...
Imax = 815944.444444444
SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit
815944.444444444 Mol pro Kubikmeter -->815.944444444444 mol / l (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
ENDGÜLTIGE ANTWORT
815.944444444444 815.9444 mol / l <-- Inhibitorkonzentration bei maximaler Rate
(Berechnung in 00.004 sekunden abgeschlossen)

Credits

Creator Image
Erstellt von Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!
Verifier Image
Geprüft von Prerana Bakli
Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA
Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

Konkurrenzhemmer Taschenrechner

Substratkonzentration der kompetitiven Hemmung der Enzymkatalyse
​ LaTeX ​ Gehen Substratkonzentration = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))))/((Endgültige Ratenkonstante*Anfängliche Enzymkonzentration)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Substratkonzentration bei kompetitiver Hemmung bei gegebener Enzymsubstratkomplexkonzentration
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Substratkonzentration bei kompetitiver Hemmung bei maximaler Systemrate
​ LaTeX ​ Gehen Substratkonzentration = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))))/(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Scheinbarer Wert von Michaelis Menten konstant bei Anwesenheit von Wettbewerbshemmung
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Inhibitorkonzentration bei kompetitiver Hemmung bei maximaler Systemrate Formel

​LaTeX ​Gehen
Inhibitorkonzentration bei maximaler Rate = (((((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-Substratkonzentration)/Michaelis Constant)-1)*Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante
Imax = (((((Vmax*S)/V0)-S)/KM)-1)*Ki

Was ist kompetitive Hemmung?

Bei der kompetitiven Hemmung können Substrat und Inhibitor nicht gleichzeitig an das Enzym binden, dies resultiert normalerweise daraus, dass der Inhibitor eine Affinität zum aktiven Zentrum eines Enzyms hat, wo auch das Substrat bindet; Substrat und Inhibitor konkurrieren um den Zugang zum aktiven Zentrum des Enzyms. Diese Art der Hemmung kann durch ausreichend hohe Substratkonzentrationen (Vmax bleibt konstant) überwunden werden, dh indem der Inhibitor konkurriert wird. Der scheinbare Km nimmt jedoch zu, wenn eine höhere Konzentration des Substrats erforderlich ist, um den Km-Punkt oder die Hälfte von Vmax zu erreichen. Konkurrierende Inhibitoren haben oft eine ähnliche Struktur wie das reale Substrat.

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