Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms gegebener Modifikationsfaktor in der Michaelis-Menten-Gleichung Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung
Gebrauchte Formel
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/((Enzymmodifizierender Faktor*Michaelis Constant)+(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration))
V0 = (Vmax*S)/((α*KM)+(α'*S))
Diese formel verwendet 6 Variablen
Verwendete Variablen
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die Anfangsreaktionsgeschwindigkeit ist definiert als die Anfangsgeschwindigkeit, mit der eine chemische Reaktion stattfindet.
Höchstsatz - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die maximale Rate ist definiert als die maximale Geschwindigkeit, die das System bei gesättigter Substratkonzentration erreicht.
Substratkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Substratkonzentration ist die Anzahl von Mol Substrat pro Liter Lösung.
Enzymmodifizierender Faktor - Der enzymmodifizierende Faktor wird durch die Inhibitorkonzentration und die Dissoziationskonstanten des Enzyms definiert.
Michaelis Constant - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Michaelis-Konstante ist numerisch gleich der Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit des Systems beträgt.
Enzymsubstrat-modifizierender Faktor - Der Enzyme Substrate Modifying Factor wird durch die Inhibitorkonzentration und die Dissoziationskonstante des Enzym-Substrat-Komplexes definiert.
SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit
Höchstsatz: 40 Mol / Liter Sekunde --> 40000 Mol pro Kubikmeter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Substratkonzentration: 1.5 mol / l --> 1500 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Enzymmodifizierender Faktor: 5 --> Keine Konvertierung erforderlich
Michaelis Constant: 3 mol / l --> 3000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Enzymsubstrat-modifizierender Faktor: 2 --> Keine Konvertierung erforderlich
SCHRITT 2: Formel auswerten
Eingabewerte in Formel ersetzen
V0 = (Vmax*S)/((α*KM)+(α'*S)) --> (40000*1500)/((5*3000)+(2*1500))
Auswerten ... ...
V0 = 3333.33333333333
SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit
3333.33333333333 Mol pro Kubikmeter Sekunde -->3.33333333333333 Mol / Liter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
ENDGÜLTIGE ANTWORT
3.33333333333333 3.333333 Mol / Liter Sekunde <-- Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
(Berechnung in 00.022 sekunden abgeschlossen)

Credits

Creator Image
Erstellt von Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!
Verifier Image
Geprüft von Prerana Bakli
Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA
Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

Michaelis Menten Kinetikgleichung Taschenrechner

Michaelis-Konstante bei gegebener katalytischer Geschwindigkeitskonstante und anfänglicher Enzymkonzentration
​ LaTeX ​ Gehen Michaelis Constant = (Substratkonzentration*((Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Anfängliche Enzymkonzentration)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit))/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
Michaelis-Konstante aus der Michaelis-Menten-Kinetikgleichung
​ LaTeX ​ Gehen Michaelis Constant = Substratkonzentration*((Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Substratkonzentration aus Michaelis-Menten-Kinetikgleichung
​ LaTeX ​ Gehen Substratkonzentration = (Michaelis Constant*Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Maximale Geschwindigkeit des Systems aus der Michaelis-Menten-Kinetik-Gleichung
​ LaTeX ​ Gehen Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+Substratkonzentration))/Substratkonzentration

Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms gegebener Modifikationsfaktor in der Michaelis-Menten-Gleichung Formel

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Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/((Enzymmodifizierender Faktor*Michaelis Constant)+(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration))
V0 = (Vmax*S)/((α*KM)+(α'*S))

Was ist kompetitive Hemmung?

Bei der kompetitiven Hemmung können das Substrat und der Inhibitor nicht gleichzeitig an das Enzym binden, wie in der Abbildung rechts gezeigt. Dies resultiert normalerweise daraus, dass der Inhibitor eine Affinität zum aktiven Zentrum eines Enzyms aufweist, an das auch das Substrat bindet; Das Substrat und der Inhibitor konkurrieren um den Zugang zum aktiven Zentrum des Enzyms. Diese Art der Hemmung kann durch ausreichend hohe Substratkonzentrationen (Vmax bleibt konstant) überwunden werden, dh indem der Inhibitor übertroffen wird. Der scheinbare Km nimmt jedoch zu, wenn eine höhere Konzentration des Substrats erforderlich ist, um den Km-Punkt oder die Hälfte des Vmax zu erreichen. Kompetitive Inhibitoren haben häufig eine ähnliche Struktur wie das reale Substrat.

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