Dissoziationskonstante des Enzyms bei gegebenem Modifikationsfaktor des Enzyms Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung
Gebrauchte Formel
Dissoziationskonstante des Enzyminhibitors bei gegebenem MF = Inhibitorkonzentration/(Enzymmodifizierender Faktor-1)
Kei = I/(α-1)
Diese formel verwendet 3 Variablen
Verwendete Variablen
Dissoziationskonstante des Enzyminhibitors bei gegebenem MF - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Dissoziationskonstante des Enzyminhibitors bei gegebener MF wird durch die Methode gemessen, bei der der Inhibitor in eine Enzymlösung titriert und die freigesetzte oder absorbierte Wärme gemessen wird.
Inhibitorkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Inhibitorkonzentration ist definiert als die Anzahl von Molen Inhibitor, die pro Liter Lösung des Systems vorhanden sind.
Enzymmodifizierender Faktor - Der enzymmodifizierende Faktor wird durch die Inhibitorkonzentration und die Dissoziationskonstanten des Enzyms definiert.
SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit
Inhibitorkonzentration: 9 mol / l --> 9000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Enzymmodifizierender Faktor: 5 --> Keine Konvertierung erforderlich
SCHRITT 2: Formel auswerten
Eingabewerte in Formel ersetzen
Kei = I/(α-1) --> 9000/(5-1)
Auswerten ... ...
Kei = 2250
SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit
2250 Mol pro Kubikmeter -->2.25 mol / l (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
ENDGÜLTIGE ANTWORT
2.25 mol / l <-- Dissoziationskonstante des Enzyminhibitors bei gegebenem MF
(Berechnung in 00.004 sekunden abgeschlossen)

Credits

Creator Image
Erstellt von Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!
Verifier Image
Geprüft von Prerana Bakli
Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA
Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

Konkurrenzhemmer Taschenrechner

Substratkonzentration der kompetitiven Hemmung der Enzymkatalyse
​ LaTeX ​ Gehen Substratkonzentration = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))))/((Endgültige Ratenkonstante*Anfängliche Enzymkonzentration)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Substratkonzentration bei kompetitiver Hemmung bei gegebener Enzymsubstratkomplexkonzentration
​ LaTeX ​ Gehen Substratkonzentration = (Konzentration des Enzymsubstratkomplexes*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))))/((Anfängliche Enzymkonzentration)-Konzentration des Enzymsubstratkomplexes)
Substratkonzentration bei kompetitiver Hemmung bei maximaler Systemrate
​ LaTeX ​ Gehen Substratkonzentration = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))))/(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Scheinbarer Wert von Michaelis Menten konstant bei Anwesenheit von Wettbewerbshemmung
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Modifizierender Faktor des Enzymsubstratkomplexes
​ LaTeX ​ Gehen Enzymsubstrat-modifizierender Faktor = 1+(Inhibitorkonzentration/Enzymsubstrat-Dissoziationskonstante)

Dissoziationskonstante des Enzyms bei gegebenem Modifikationsfaktor des Enzyms Formel

​LaTeX ​Gehen
Dissoziationskonstante des Enzyminhibitors bei gegebenem MF = Inhibitorkonzentration/(Enzymmodifizierender Faktor-1)
Kei = I/(α-1)

Was ist Dissoziationskonstante?

Die Dissoziationskonstante (Kd) quantifiziert das Gleichgewicht zwischen einem Liganden (L), der frei in Lösung ist und an eine Stelle in einem Protein (EL) gebunden ist. Sie entspricht der Affinität, die der Ligand zur Bindungsstelle hat. Liganden mit höherer, günstigerer freier Assoziationsenergie binden „fester“ und bevorzugen daher stärker den gebundenen Zustand. Da Kd als Dissoziationskonstante definiert ist, haben Liganden mit höherer Affinität niedrigere Kd-Werte.

Was ist kompetitive Hemmung?

Bei der kompetitiven Hemmung können Substrat und Inhibitor nicht gleichzeitig an das Enzym binden, dies resultiert normalerweise daraus, dass der Inhibitor eine Affinität zum aktiven Zentrum eines Enzyms hat, wo auch das Substrat bindet; Substrat und Inhibitor konkurrieren um den Zugang zum aktiven Zentrum des Enzyms. Diese Art der Hemmung kann durch ausreichend hohe Substratkonzentrationen (Vmax bleibt konstant) überwunden werden, dh indem der Inhibitor konkurriert wird. Der scheinbare Km nimmt jedoch zu, wenn eine höhere Konzentration des Substrats erforderlich ist, um den Km-Punkt oder die Hälfte von Vmax zu erreichen. Konkurrierende Inhibitoren haben oft eine ähnliche Struktur wie das reale Substrat.

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